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生物竞赛 生化知识点


糖类
淀粉:是植物贮藏的养料,供给人类能量的主要营养素。天然淀粉为颗粒状,外层为
支链淀粉组成,约占 80%~90%,内层为直链淀粉,约占 10%~20%。淀粉为 D-葡萄糖组成。 1.直链淀粉:由葡萄糖单位所组成,连接方式和麦芽糖相同,以 α-葡萄糖苷键(α-1,4苷键)连接而成,其空间构象是卷曲成螺旋的,每一转有 6 个葡萄糖基。在冷水中不溶解, 略溶于热

水,不与磷酸结合。 2.支链淀粉:是由多个较短(<90)的 1,4-糖苷键直链结合而成。每两个短直链之间的 连接为 α-1,6-糖苷键。支链淀粉分子中的小支链又和临近的短链相结合,因此其分子形式为 树枝状。其各分支也是卷曲成螺旋。能吸收水分,吸水后膨胀成糊状。常与磷酸结合。 3.水解过程中有不同的糊精产生(淀粉→红糊精→无色糊精→麦芽糖) 。直链淀粉与支 链淀粉皆与碘作用而显色。直链淀粉与碘作用显蓝色,支链淀粉与碘作用则呈紫红色。淀粉 水解后产生的红色糊精与碘作用呈红色,无色糊精与碘作用不显色。其中,与碘作用的颜色 深浅与聚合度有关:>6 时,无色;20 左右,红色;20~60,紫色;>60,蓝色。

糖原:广泛存在于人及动物体中,肝及肌肉中含量尤多。糖原也是由 D-葡萄糖构成,
主链中的葡萄糖以 α-1,4 糖苷键相连接。支链连接方式亦为 α-1,6 糖苷键。糖原性质与红糊 精类似,溶于沸水,遇碘呈红色,无还原性,亦不能与苯肼成糖脎。完全水解后生成 D-葡 萄糖。

纤维素:虽也由葡萄糖构成,但葡萄糖间连接方式则与淀粉、糖原完全不同。纤
维素是 β-D-葡萄糖以 β-1,4 糖苷键相连接,不含支链。纤维素分子的空间构象成带状, 糖链之间可通过氢键而堆积起来成为紧密的片层结构,使其具有很大的机械强度。纤维 素极不溶于水在稀酸液中不易水解,但溶于发烟盐酸、无水氟化氢、浓硫酸及浓磷酸。 纤维素与碘无颜色反应。 琼脂:又称琼胶,是海藻所含的胶体,其化学成分为 D-及 L-半乳糖。琼脂的结构 为 D-吡喃半乳糖以 α-1,3 糖苷键相连成链。 链的末端用 α-1,4-糖苷键同 L-吡喃半乳糖分 子相连。 果胶:鲜果的共有成分,其成分为果酸甲酯。果酸是由 D-半乳糖醛酸以 α-1,4 糖 苷键相接而成。 壳多糖:又称几丁质,其结构为乙酰-D 葡糖胺以 β-1,4-糖苷键相连而成,类似于 纤维素。 肽聚糖:又称粘肽,它是以 NAG(指 N-乙酰-β -D-葡萄糖)与 NAM(N-乙酰葡萄 糖胺)组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。NAG 与 NAM 之间以 β-1,4-糖苷 键连接。胞壁酸的羧基与四肽的 L-丙氨酸的氨基相连。一切细菌和海藻都含有肽聚糖。 G+细胞壁所含肽聚糖占其干重的 50%~80%,而 G-则为 1%~10%。溶菌酶可破坏肽聚 糖中的 NAG 与 NAM 间的 β-1,4-糖苷键。抗菌素能抑制肽聚糖的生物合成。 磷壁酸:代表两类从 G-提出的含磷丰富的化合物。一类为甘油磷壁酸,一类为核 糖醇磷壁酸。磷壁酸约占 G-细胞干重的 50%;G+不含磷壁酸。 脂多糖:G-含有十分复杂的脂多糖,其分子结构一般由外层专一性寡链、中心多 糖链、脂质 3 部分组成,专一性寡糖链组分随菌株而异,而各种菌的中心多糖链都相似 或相同,也都有脂质。 糖蛋白:自然界分布最广的一类复合糖,几乎所有细胞都能合成糖蛋白。一般糖 蛋白以蛋白质为主,其含糖量变化很大,但通常占比很小。糖蛋白中糖链与肽链主要通 过 2 种不同类型的糖苷键相连, 一种是糖基上的半缩醛羟基与肽链上的苏氨酸、 丝氨酸、 羟脯氨酸或羟赖氨酸形成 O-糖苷键,另一种是糖基上的半缩醛羟基与肽链上的天冬酰

胺的氨基形成 N-糖苷键。

脂质
磷脂:磷脂为含磷的单脂衍生物,分甘油醇磷脂及鞘氨醇磷脂。前者为甘油醇脂
衍生物,后者为鞘氨醇脂的衍生物。 固醇:是环戊烷多氢菲的衍生物,是四个环组成的一元醇。所有固醇类分子均以环戊 烷多氢菲为核心结构。 胆固醇:以游离及酯形态存在于一切动物组织中,植物组织中无胆固醇。动物体 可以合成胆固醇。脑神经组织中含量较高,其次为肾、脾、皮肤和肝。腺体组织的胆固 醇含量一般比骨骼肌高。血清中约 1/4 为游离胆固醇。一部分(约 50%)血清胆固醇与 蛋白质结合。冠状动脉粥样硬化患者的血清胆固醇含量偏高。 不溶于水、酸或碱,易溶于胆汁酸盐溶液,溶于乙醚、苯、氯仿、石油醚、丙酮、 热乙醇、醋酸乙酯及油脂中。介电常数高,不导电,为神经结构的良好绝缘物。胆固醇 在动物体中可转变为多种固醇类激素。 麦角固醇:是酵母及菌类的主要固醇,属于霉菌固醇,可从某种酵母中大量提取。 麦角固醇性质与胆固醇类似,经紫外线照射可变成维生素 D3。维生素 D2 与维生素 D3 不同之处仅仅是 R 支链。 动物固醇可能有以下几种功用:1.胆固醇经 UV 可得 VD3;2.胆固醇可变为性激素 和肾上腺皮质激素,以及胆汁酸;3.胆固醇与某些疾病有关。

蛋白质
氨基酸分类: 根据侧链基团的极性 1、非极性氨基酸(疏水氨基酸)8 种 丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)脯氨酸(Pro)苯丙氨酸(Phe) 色氨酸(Trp)蛋氨酸(甲硫氨酸)(Met) 2、极性氨基酸(亲水氨基酸) : 1)极性不带电荷:7 种 甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸(Cys)酪氨酸(Tyr)天冬酰胺 (Asn)谷氨酰胺(Gln) 2)极性带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸) 3 种 赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸 (His) 3)极性带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸) 2 种 天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu) 根据化学结构 1、 脂肪族氨基酸: 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 2、 芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸 3、 杂环族氨基酸:组氨酸、色氨酸 4、 杂环亚氨基酸:脯氨酸 从营养学的角度 1、 必需氨基酸 (essential amino acid) : 成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的 20%~ 37%。共有 8 种其作用分别是: (假设来写一两本书) 赖氨酸:促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄 体及卵巢,防止细胞退化;

色氨酸:促进胃液及胰液的产生; 苯丙氨酸:参与消除肾及膀胱功能的损耗; 蛋氨酸(甲硫氨酸) :参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能; 苏氨酸:有转变某些氨基酸达到平衡的功能; 异亮氨酸:参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、 性腺; 亮氨酸:作用平衡异亮氨酸; 缬氨酸:作用于黄体、乳腺及卵巢。 2、半必需氨基酸: 精氨酸:精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂(明诺芬)是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有 效药物。 组氨酸:可作为生化试剂和药剂,还可用于治疗心脏病,贫血,风湿性关节炎等的药物。 人体虽能够合成精氨酸和组氨酸,但通常不能满足正常的需要,因此,又被称为半必需氨基 酸或条件必需氨基酸, 在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。 人体对必需氨基酸的需要量随着 年龄的增加而下降,成人比婴儿显著下降。 3、非必需氨基酸(nonessentialamino acid) :甘氨酸、丙氨酸等。 氨基酸反应: 1.与苄氧羰酰氯的作用: 苄氧羰基在弱碱液中与氨基酸钠盐作用可置换-NH2 中的一个 H。 2.与丹磺酰氯的反应(DNS-Cl 法):丹磺酰氯与氨基酸的-NH2 起作用,所得的氨基酸衍生 物的基团有荧光,微量的氨基酸可用此法测定。 3.与二硝基氟苯的反应(Sanger 法) :氨基酸与二硝基氟苯(DNFB 或 FDNB)结合成稳 定的黄色二硝基氟苯氨基酸。此法可用来检测肽链 N-端氨基酸。但反应后,肽链的其他肽 键全部断裂,故只能检测 N-末端氨基酸,无法测序。 4.与苯异硫氰酸(PITC)反应(Edmen 反应) 。苯异硫氰酸与氨基酸或肽链的 α-氨基反应 产生相应的苯氨基硫甲酰氨基酸。在无水酸中,PTC-氨基酸即转化为苯硫乙内酰脲衍生物, 后者在酸中极稳定。 如果是肽链与 PITC 起上述反应,则只有 N 端氨基酸的 PTH 衍生物释放出来,对肽链的其 他部分毫无影响,故在对 N 端氨基酸的测定及测定氨基酸的排序工作中十分有用。 5.双缩脲法: 1) 原理:利用蛋白质肽键在碱性溶液中与 Cu2+作用产生紫红色络合物(双缩脲反应) , 在一定范围内,颜色反应强度与蛋白质含量成正比。 2)特点:简单、精密、准确(干扰因素较少) ,为首选方法,但灵敏度稍差(最低测定值 100ug) 。 6.酚试剂法: 1)原理:Folin 1921 年首创,利用蛋白质分子中酪氨酸和色氨酸残基(酚基)还原酚试 剂(磷钨酸-磷钼酸)起蓝色反应。1951 年,Lowry 对此法进行了改进,先于标本中加碱性 铜试剂,再与酚试剂反应,提高了灵敏度。Lowry 法的灵敏度为双缩脲法的 300~500 倍。 2)特点:灵敏度高(最低测定值 1ug) ,但易受还原性物质的干扰。 7.茚三酮反应:茚三酮在弱酸溶液中与 α-氨基酸共热,使氨基酸氧化脱氨产生酮酸,酮酸 脱羧成醛,茚三酮本身变为还原茚三酮,后者再与茚三酮和氨作用产生蓝紫色物质。 此反应在分析氨基酸方法上极为重要,放出的 CO2 可用定量法加以测定,从而计算出 参加反应的氨基酸量。产生的蓝紫色物质为比色法(570nm 比色)分析氨基酸的依据。采用 纸层析及离子交换柱技术将各种氨基酸分开后, 常用茚三酮作显色剂, 以定性和定量测定氨 基酸。茚三酮反应为一切 α-氨基酸所共有,反应十分灵敏,几个微克氨基酸就能显色。多

肽和蛋白质亦能和茚三酮反应,但肽越大,灵敏度越低。脯氨酸和羟脯氨酸为亚氨基酸,与 茚三酮反应并不释放 NH3,而直接生成黄色产物,最大光吸收为 440nm。 8.肼解法:原理是将多肽(或蛋白质)同肼在无水情况下加热,C 端氨基酸即从肽链分 割出来,其余氨基酸变为肼化物。肼化物与苯甲醛试剂缩合成非水溶性产物,可用离心法使 与水溶性的 C 端氨基酸分开。 留在水中的 C 端氨基酸可用 FDNB 试剂使变为 DNP 氨基酸, 用乙醚提取、层析、加以鉴定。 9.羧肽酶法:是 C 端测定方法中最有效、也是最实用的方法。羧肽酶与氨肽酶相似都 是肽链外切酶,不同的是它从肽链的 C 端每次降解一个氨基酸残基,释放出游离氨基酸。 用氨基酸的释放量对时间作图,可确定 C 端氨基酸的序列。 10.肽链的拆开与分离:肽链间最常见的是通过-S-S-键连接,可用甲酸氧化或巯基乙醇 将其分开。如肽链间通过非共价键连接,可用蛋白质变性剂如 8mol/L 尿素、6mol/L 盐酸胍 或高浓度盐处理。 蛋白质结构: 1.一级结构:是指氨基酸如何连接形成肽链以及氨基酸在肽链中的序列。肽键是主要连接 键,多肽链为主体。 2.二级结构:指蛋白质分子多肽链本身的折叠方式。包括 α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω 环 和无规卷曲。主要以氢键维持二级结构。 α-螺旋:在此结构中,每 3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈,每圈的高度为 0.54nm。在同 一肽链内相邻的螺圈之间形成氢键,氢键是由第 n 个氨基酸残基的 CO 基的 O 与第 n+4 个 氨基酸残基的 NH 基的 H 之间形成的。氢键封闭环内的原子数为 13 个。天然蛋白质的 α螺旋大多为右手螺旋。当肽链中有脯氨酸时,α-螺旋就中断。甘氨酸残基由于无侧链约束, 难以形成 α-螺旋所需二面角。 β-折叠:折叠结构的肽链几乎是完全伸展的。 β-转角:甘氨酸和脯氨酸出现频率较高。球状蛋白质中,β-转角是非常多的。大多数 β转角位于蛋白质分子表面,多数由亲水氨基酸残基组成。 3.三级结构:指螺旋肽链结构盘绕、折叠成复杂的空间结构。主要靠氢键、离子键、疏水 键和范德华力来维持。绝大多数二硫键对蛋白质的稳定和三级结构的形成起到重要作用。 二硫键:是由蛋白质分子中两个半胱氨酸的巯基氧化形成的一种典型的共价键结构。 4.四级结构:蛋白质的亚基聚合成大分子蛋白质的方式。 蛋白质的颜色反应 反应名称 双缩脲反应 米伦反应 试剂 加氢氧化钠和少量 稀硫酸铜溶液 加米伦试剂 (HgNO3 及 Hg(NO3)2,HNO3 混合物) 浓硝酸及氨 乙醛酸试剂及浓硫 酸 茚三酮 颜色 紫色或粉红 色 红色 反应有关基团 2 个以上的肽键 酚基 有此反映的蛋白 质或氨基酸 所有蛋白质 酪氨酸

黄色反应 乙醛酸反应 (Hopkins-Cole 反应) 茚三酮反应

黄色、橘色 紫色

苯环 吲哚基

酪氨酸、苯丙氨 酸 色氨酸

蓝色

自由氨基及羧基

α-氨基酸

酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应) α-萘酚-次氯酸 盐反应 (SakaguchI 反 应)

碱性硫酸铜及磷钨 酸-钼酸 α-萘酚,次氯酸钠

蓝色

酚基、吲哚基

酪氨酸(或色氨 酸残基) 精氨酸

红色

胍基

DNA 双螺旋结构:
1.两条反向平行的多核苷酸链形成右手螺旋。 2.大沟和小沟:DNA 的两条多核苷酸链之间有两条螺旋形的凹槽,一条深而宽,称大沟; 一条浅而窄,称小沟。这些沟对 DNA 和蛋白质的相互识别是很重要的。 3.碱基位于螺旋内部,而脱氧核糖和磷酸位于螺旋外侧。 4.螺旋参数:双螺旋的直径为 2nm,两个相邻碱基对之间的距离(即碱基对堆积距离)为 0.34nm,每 10 个核苷酸形成螺旋的一转,每一转高度为 3.4nm。 5.双螺旋结构的作用力:氢键、碱基堆积力(实质为疏水相互作用和范德华力) 、离子键。

杂交:两种来源不同具有互补碱基序列的多核苷酸片段在溶液中冷却时可以再形成双螺旋
结构,称为杂交作用。其基本原理是利用硝酸纤维素滤膜能牢固的结合单链核酸,而不能结 合双链 DNA 或双链 RNA。 1975 年英国 E.Southern 首创 Southern 印迹法,也称 DNA 印迹法,是将 DNA 分子经 限制性内切酶降解后,经琼脂糖凝胶电泳分离。将凝胶浸泡在一定浓度的 NaOH 溶液中, 使 DNA 变性分解成单链,将单链 DNA 转移到硝酸纤维素膜上,然后与放射性同位素标记 的单链 DNA 或 RNA 探针杂交,最后经放射自显影显示杂交条带。 Southern 印迹法是 DNA 转移技术,随后(1977 年)J.C.Alwin 等人利用同样的原理建 立了 RNA 转移的方法,称 Northern 印迹法,也称 RNA 印迹法。用类似方法,根据抗体和 抗原可以结合的原理,分析蛋白质,称为 Western 印迹法(Western blotting) ,也称蛋白质 印迹法。

酶:
酶的化学本质:大多数酶是蛋白质 有的酶全为蛋白质,如大多数水解酶;有的酶为缀合
蛋白质,其分子除蛋白质外,还有非蛋白物质,如氧化还原酶类。结合蛋白酶的蛋白质部分 称酶蛋白,非蛋白质部分称辅酶或辅基,酶蛋白与辅酶组成的完整分子称全酶。 全酶=酶蛋白+辅酶 只有全酶起催化作用,分开后的酶蛋白或辅酶皆无催化作用。某些 RNA 和抗体有催化活 性。 含水溶性维生素的辅酶 辅酶 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸, NAD+ 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷 酸,NADP+ 黄素单核苷酸,FMN 黄素腺嘌呤二核苷酸,FAD 辅酶 A,CoA 有关维生素 烟酰胺(维生素 PP) 同上 核黄素(维生素 B2) 同上 泛酸(维生素 B3) 功能 递氢 递氢 递氢 递氢 递乙酰基

四氢叶酸 fh4 维生素 B12 辅酶 硫胺素焦磷酸,TPP 吡哆素磷酸 羧化辅酶

叶酸(维生素 B11) 钴胺素(维生素 B12) 硫胺素(维生素 B1) 吡哆素(维生素 B6) 生物素(维生素 B7)

递一碳化合物 作为变位酶的辅酶、活化甲基 递氨基、脱羧基、消旋 将氨基转移给另一酮酸 递 CO2

辅酶的功能大多数为递氢或递化学基团,也有递电子的(如含铁卟啉的辅酶,是细胞色 素氧化酶、过氧化氢酶、过氧化物酶等的辅酶,因其 Fe 可形成氧化还原体系。 ) 泛醌 (辅酶 Q) 广泛存在于线粒体中。 泛醌可被还原为氢醌, 其自身可成一氧还原体系, 作为电子受体起传递电子作用,参加线粒体呼吸链从有机底物传导电子到 O2 的过程。 辅酶 腺苷三磷酸 尿苷二磷酸 硫辛酸 代号 ATP UDP L或 L S 维生素 A 维生素 C 铁卟啉* 泛醌(辅酶 Q) CoQ10 VA VC 硫酸化酶 氨基酸羟化酶 血红素蛋白过氧化 酶、细胞色素氧化酶 脱氢酶 递硫酸根(激活 S) 羟基化、递氢 递电子 递电子 S 有关全酶 磷酸基转移酶( ATP 酶) 核苷二磷酸激酶, UDP-焦磷酸化酶 α-酮酸脱氢酶 主要功能 供磷酸并伴能量转移 递磷酸基、递葡萄糖 或半乳糖 使 α-酮酸氧化脱羧

*严格说,卟啉类是辅基而非辅酶

酶的活性部位: 又称酶的活性中心, 是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
一个酶的活性部位是由结合部位和催化部位所组成。 前者直接同底物结合, 它决定酶的专一 性;后者直接参加催化,它决定所催化反应的性质。单纯蛋白酶的活性部位是由肽链的氨基 酸残基或小肽段组成的三维结构, 结合蛋白酶的活性部位除含组成活性部位的氨基酸残基外 还含有辅基的某些化学结构,如比哆醛磷酸、核黄素、血红素之类。

酶活力:
1.酶活力单位:在规定条件下每分钟内催化一微摩尔底物转化的酶量为一个酶单位。如 果底物是两个分子参加的反应,则一个酶单位是每分钟内催化二微摩尔底物转化的酶 量。Katal(1Kat=1mol/s)为一个新的酶活力单位,是指在最适条件下,每分钟内转化一 摩尔底物所需的酶量 2.酶的比活力:酶的比活力即酶的比活性,是指每毫克蛋白所含的酶活力单位数

比活力 ?

酶活力(U / m l) 蛋白质浓度(m g / m l)

米氏方程:当酶浓度、温度和 pH 恒定时,在底物浓度很低的范围内,反应初速与底
物浓度成正比。当底物浓度达到一定限度时,所有的酶全部与底物结合后,反应速率达 最大值 V,此时再增加底物也不能使反应速率再增加。反应初速(底物浓度低时)与底 物浓度的关系可用下式表示: v=k[S] v 为酶的反应速率,k 为反应速率常数。[S]为底物浓度

上式只表示反应初速与底物浓度的关系,不能代表整个反应中底物浓度和反应速率 的关系。 为此, 根据中间产物理论提出了能表示整个反应中底物浓度与反应速率的关系。

v?
移项得:

V [S ] (米 氏 方 程 式 ) Km ? [ S ]
V ? 1) v

Km ? [ S ](

式中,v 为[S]不足以产生最大速率 V 时的反应速率。Km 为米氏常数 当

V V =2 时,Km=[S], v ? v 2

Km 是反应速率 v 等于最大反应速率 V 一半时的底物浓度。 米氏常数的意义:?Km 不是单独的解离常数,而是 ES 在参加酶促反应中整个复杂化学 平衡的解离常数。Km 代表整个反应中底物浓度和反应速率的关系。 ?Km 受底物、pH、温度和离子强度等因素的影响,与酶的性质有关,与浓度无关。 抑制作用: 1.竞争性抑制 值增大, 值不变 这是常见的一类抑制作用。 这类抑制的抑制剂结构于底物的结构相似, 它有同底物竞争 与酶的活性部位结合的作用,因而妨碍底物与酶结合,减少酶的作用机会。 竞争性抑制可用增加底物浓度以降低或解除抑制剂的影响。 2.非竞争性抑 值不变, 值变小 这类抑制的抑制剂同底物不在酶的同一部位结合,抑制剂与底物之间无竞争性,酶与 底物结合后,还可与抑制剂结合;酶和抑制剂结合后,也可再于底物结合。可形成三元复合 物(ESI) 。但一旦形成了 ESI 就不能分解为产物,因此影响反应速度。某些重金属离子即为 此类型抑制剂。 此类抑制不能通过增加底物浓度来降低或解除抑制剂的影响。 但可通过增加酶浓度的办 法来降低或解除抑制剂的影响。 3.反竞争性抑制

值变小,

值变小,但

值不变

这类抑制是酶必须先和底物结合形成酶和底物复合物后,才能和抑制剂结合形成 ESI。 这类抑制很少见。

同工酶:同工酶是指能催化同一种化学反应。但其酶蛋白本身的分子结构、组成有所不同
的一组酶。同工酶由两个或两个以上亚基组成,数寡聚酶。由于同工酶的分子结构。组成不 同,从而使它们的理化性质、免疫学性质和代谢调控等方面有明显的不同。同工酶往往存在 于同一生物个体或同一组织甚至同一细胞中。它是由不同基因编码或虽然它们的基因相同, 但基因转录产物 mRNA 或其翻译产物经不同的加工而产生。目前,哺乳动物的乳酸脱氢酶 研究的最早,也最清楚。 乳酸脱氢酶(LDH)由 4 个亚基组成,为四聚体。其亚基分为 M 型亚基(骨骼肌型) 和 H 型亚基(心肌型) 。H 型亚基富含酸性氨基酸,而 M 型亚基富含碱性氨基酸,因此在电 场 中 很 容 易 分 开 。 两 种 亚 基 组 成 四 聚 体 就 有 LDH1(H4) 、 LDH2(H3M) 、 LDH3(H2M2) 、 LDH4(HM3)、LDH5(M4)5 种分子形式。心肌中主要是 H4、骨骼肌中主要是 M4,其他组织

主要是 H、M 的杂合体。
+ ?????? ?? CH3CHOHCOOH+NAD+ ?? ???? CH+COCOOH+NADH+H

LDH

L-乳酸 丙酮酸 心肌的 H 型酶(H4)与乳酸的亲和力特别强,促使乳酸氧化成丙酮酸,所以心肌中乳 酸很少。骨骼肌的 M 型酶(M4)对丙酮酸的亲和力强,促使丙酮酸还原成乳酸。剧烈运动 后,大量葡萄糖氧化成丙酮酸,丙酮酸还原成乳酸,所以感到肌肉酸痛。 在动植物组织中都有同工酶存在,同工酶种类很多,除乳酸脱氢酶酶外,异柠檬酸脱氢 酶、苹果酸脱氢酶、RNA 酶都属同工酶一类。同工酶对细胞分化、形态遗传、代谢调节和 临床诊断等都有重要作用。

维生素
维生素是维持生物正常生命活动所必需的一类有机物质, 需要量很少, 但对维持健康十 分重要。 有些生物体看自行合成一部分, 但大多数需由食物供给。 维生素不能供给机体热能, 也不能作为构成组织的物质, 其主要功能是通过作为辅酶的成分调节机体代谢。 维生素是从 研究营养缺乏病而发现的,如脚气病(VB1)和坏血病(VC) 。 分类 名称

脂溶性维生素

维生素 A(A1,A2) 维生素 D(D2,D3,D4,D5) 维生素 E(α,β,γ,δ 等 8 种) 维生素 K(K1,K2) 维生素 B 族: 维生素 B1(硫胺素) 维生素 B2(核黄素) 维生素 B3(泛酸,遍多酸) 维生素 B5(烟酰胺,烟酸) 维生素 B6(吡哆素) 维生素 B7(生物素) 维生素 B11(叶酸) 维生素 B12(钴维生素) 维生素 C

水溶性维生素

维生素 脂 A 溶 D 性 E 维 生 素 K

作用机制 参加视紫质的形成,为硫酸转移酶的辅酶 诱导 Ca-载体蛋白的生物合成,从而促进 Ca 的吸收 为抗氧化剂,保护细胞膜和线粒体的不饱和脂肪酸使不被破坏, 保持细胞结构完整。在生物氧化过程中对电子传递有辅助因子 的作用 促进凝血酶原的合成 水 维生素 B1(硫胺素) 作为辅酶的组分参加糖代谢过程中的脱羧作用 溶 维生素 B2(核黄素) 作为辅酶 FMN、FAD 的组分参加脱氢作用,分子中的异咯嗪基 性 的 N1,N10 可被还原

维 维生素 B3(泛酸) 生 PP (烟酰胺及烟酸 素 总称) 维生素 B6(吡哆素)

作为 CoA 的组分参加酰基的生成和转移 作为辅酶 NAD+和 NADP+D 成分,其 C-4,C-5 间的双键可被还 原,参加递氢作用 以吡哆素磷酸的形式作为几种酶的辅酶参加氨基酸的转氨、脱 羧、内消旋等作用 维生素 B7(生物素) 以共价键同羧化酶连接作为羧化酶的辅酶起 CO2 载体作用 维生素 B11(叶酸) 以 FH4 形式与甲酰基结合起一碳基转移作用,参加腺嘌呤核苷 酸的生物合成 维生素 B12(钴维生 以维生素 B12 辅酶形式参加多种代谢反应 素) 维生素 C(抗坏血 为羟基化酶的辅酶,能促进胶原蛋白的生物合成,其本身又可 酸) 成为氧化还原系统参加生物氧化反应 名称 重要性质 生理功能及缺乏症 主要来源 维生素 A 脂溶,易氧化,被光 保护上皮细胞正常发育, 为 鱼肝油、肝、奶油、胡 破坏 视紫红质的成分, 缺乏时发 萝卜、绿色叶菜 生夜盲,干眼,生长停滞 维生素 D 耐热,不易氧化,对 调节钙代谢, 促进钙、 磷吸 鱼肝油、肝、奶油、蛋 碱稳定 收,缺乏时产生小儿佝偻 黄 病,成人软骨病 维生素 E 耐碱,极易被氧化 维持动物正常生殖, 缺乏时 谷类胚芽、 植物油、 莴 ( 生 育 产生不育症, 有抗氧化作用 苣叶 酚) 维生素 K 不耐酸、碱,耐热, 促肝凝血酶原合成,缺乏 苜蓿、菠菜 易被光破坏 时,血凝时间延长 维生素 不耐碱、热,在酸性 为 α-酮酸氧化脱羧酶系的 酵母、谷皮、麦麸、瘦 B1(硫胺 液中稳定 辅酶成分, 维持神经传导机 肉 素) 能,缺乏时可产生食欲不 振,脚气病 维生素 在 碱 性 液 中 易 被 破 为氧化还原酶的辅酶, 缺乏 酵母、 肝、 蛋黄及黄色 B2(核黄 坏,易被光破坏,在 时可引起口角炎,阴囊发 蔬菜 素) 酸性液中耐热 痒,眼角膜周围充血症 PP(烟酰 很稳定,耐热 为 NAD+,NADP+的成分。 豆类、酵母、肝、瘦肉 胺及烟酸 缺乏时可引起皮炎、腹泻、 总称) 精神错乱 维生素 耐酸碱,可被光破坏 是转氨酶的辅酶 酵母、米、麦皮、肝 B6(吡哆 素) 维生素 耐热 与骨髓造血有关, 缺乏时可 肝 B12(钴维 引起恶性贫血 生素) 维生素 在 酸 性 液 中 易 被 热 为一碳转移酶的辅酶, 可供 酵母、肝。叶菜 B11(叶酸) 破坏,不耐光 甲基 维 生 素 在酸碱液中不耐热, 为 CoA 的成分 蔬菜、酵母、肝 B3(泛酸) 在中性液中耐热

硫辛酸*

相当耐酸、碱

维生素 B7(生物 素)

为 “丙酮酸脱氢酶系和” 和 肝、酵母 “α-酮戊二酸脱氢酶系” 的 辅酶 耐热,相当耐酸、碱 与脂酸合成, CO2 固定有关 酵母、肝

维生素 C

维生素 P

不耐热、碱,易被光 维持细胞间质完整, 促进伤 鲜果、新鲜叶菜 破坏 口愈合, 缺乏时引起毛细血 管出血,坏血病 耐热 维持毛细血管正常渗透功 橘皮、柠檬、槐花 能

*严格说硫辛酸不是维生素

激素

:有广义与狭义之分,广义激素可定义为多细胞生物体内协调不同细胞活动的

化学信使, 也即是指由活细胞所分泌的而对某些靶细胞有特殊激动作用的一群微量有机 物质,狭义的激素概念则动植物各有不同。

垂体激素的类别、本质、作用对象及生理效应

腺 体 腺 垂 体

激素 1.生长激素

促进 RNA 的生物合成, 从而促进软骨 组织及骨骼组织发育 2. 促 甲 状 腺 素 糖蛋白 甲状腺 刺激甲状腺分泌甲状腺激素, 促 cAMP (TSH) 的形成 3.促肾上腺皮质素 三 十 九 肾上腺皮 刺激肾上腺皮质分泌多种类固醇激素 肽 质 4.促性腺素

化 学 本 作用对象 质 蛋白质 一般组织

生理效应

5.促性腺素: 糖蛋白 ?促滤泡素(FSH) 糖蛋白 ?促黄体素(LH) , 又称促间质细胞素 (ICSH) 6. 粗 黑 素 ( α- , β-MSH) 7.内啡肽 催产素 加压素 加压催产素 肽 肽 肽 肽 肽

卵巢 睾丸

黑素细胞 全身 子宫 平滑肌 肾血管

神 经 垂 体 一.氨基酸衍生物激素 激素 来源 甲状腺素 三碘甲腺原氨酸 肾上腺素

女性:促进滤泡成熟,排卵,分泌雌 激素 男性:促精子成熟 女性:促黄体生成,分泌黄体激素 男性:促睾丸间质细胞发育,分泌雄 激素 控制黑色素在细胞质内的分布(促皮 肤发生黑色) 使全身麻醉 使子宫收缩 使毛细血管收缩,增加血压。促肾小 管吸收水分,有抗利尿作用

化学本质 酪氨酸衍生物 酪氨酸衍生物 酪氨酸衍生物

生理功用 促进基础代谢 功能与甲状腺素同, 但效价高 2~5 倍 促糖原分解, 使毛细 血管收缩, 增高血压 及心率 与肾上腺素同, 但对 心脏作用很小, 不促 进心率 刺激平滑肌史学观、 支气管收缩 抑制促黄体素分泌

甲状腺 甲状腺 肾上腺髓质

去甲肾上腺素

肾上腺髓质

酪氨酸衍生物

5-羟色胺 褪黑素 二.肽及蛋白质激素 激素 来源 1. 生 长 激 腺垂体 素 2. 促 甲 状 腺 素 (TSH) 3. 促 肾 上 腺皮质素 4. 促 性 腺 素 6.促 性 腺 素:

血清及其他组织 松果腺

色氨酸衍生物 色氨酸衍生物

化 学 本 生理效应 质 蛋白质 糖蛋白 促进 RNA 的生物合成,从而促进软骨组织及 骨骼组织发育 刺激甲状腺分泌甲状腺激素,促 cAMP 的形 成

三 十 九 刺激肾上腺皮质分泌多种类固醇激素 肽

糖蛋白 糖蛋白

女性:促进滤泡成熟,排卵,分泌雌激素 男性:促精子成熟

?促滤泡 素(FSH) ?促黄体 素(LH) , 又称促间 质细胞素 (ICSH) 6. 促 黑 素 ( α- , β-MSH) 7.内啡肽 催产素 加压素 加压催产 素 胰岛素 胰 高 血 糖 胰岛 A 细胞 素 甲 状 旁 腺 甲状旁腺 激 素 (PTH) 降钙素 甲状旁腺副 滤泡的 c-细 胞 腮腺素 唾液腺 促红细胞 生 成 素 EPO 血管紧张 素 血管舒张 素 胸腺素 神经垂体

女性:促黄体生成,分泌黄体激素 男性:促睾丸间质细胞发育,分泌雄激素



控制黑色素在细胞质内的分布 (促皮肤发生黑 色) 使全身麻醉 使子宫收缩 使毛细血管收缩,增加血压。促肾小管吸收水 分,有抗利尿作用 促进糖原生物合成及葡萄糖氧化、降低血糖 促进肝糖原分解,增高血糖 促骨骼脱钙,增高血钙含量

肽 肽 肽 肽 胰岛 B 细胞 51 肽 29 肽 84 肽

32 肽

降低血钙

蛋白质

促牙钙化,降低血清钙量 刺激骨髓的生成红细胞的组织细胞, 形成红细 胞,并使红细胞成熟

肾脏、肾小 糖蛋白 球细胞 血浆

8 肽,10 促血管及其他平滑肌收缩 肽 头足类动物 11 肽 使血管舒张 唾液腺组织 胸腺 多 种 肽 控制 T-淋巴细胞发育,增进免疫力 或 蛋 白 质 三.类固醇激素 激素 来源 化学本质 生理功用 皮质酮 肾上腺皮质 胆固醇衍生物 对糖、K+、Na+、代 谢都有调节作用 醛固酮 肾上腺皮质 皮质酮衍生物 调节 K+、Na+代谢 氢化可的松 肾上腺皮质 皮质酮衍生物 调节水及 K+ 、 Na+

代谢 睾酮 睾丸 类固醇物质

维持肌肉强度及 质量、维持骨质密 度及强度、提神及 提升体能等作用
促雄性器官发育, 促 精子生成及促产生 雄性第二性征 促雌性器官发育, 排 卵或促雌性第二性 征 抑制排卵,停止月 经, 使子宫为受孕做 准备 促外翅类昆虫的幼 虫蜕皮变为成虫, 昆 虫幼虫蜕皮变蛹

雄酮

睾丸

睾酮的降解产物

雌酮 β-雌二醇 雌三醇 孕酮

卵巢

类固醇物质

黄体细胞

类固醇物质

蜕皮激素

昆虫前胸腺

四.脂酸类及烷类衍生物激素 激素 来源 前列腺素(PG) 前列腺、肺、脑、胰 等多种组织 保幼激素(JH) 昆虫咽侧体 性诱素 昆虫性腺及附性腺

化学本质 环 C-20 羟不饱和脂 酸类物质 十三碳环氧烯酸酯

生理功用 刺激子宫平滑肌, 抑 制脂质水解 抑制幼虫变蛹、 使幼 龄期延长 十八烷衍生物或长 引诱异性同种昆虫 链不饱和醇醋酸酯

糖代谢
糖的酶水解:
1.淀粉(或糖原)的水解:淀粉酶有 α-淀粉酶和 β-淀粉酶两种。α-淀粉酶主要存在于动 物体中,β-淀粉酶作用存在于植物种子和块根内。它们都能水解淀粉及糖原的 α-1,4-糖 苷键。两者对 α-1,6-糖苷键皆无作用。淀粉酶水解产物为糊精和麦芽糖的混合物。 2.二糖的酶水解:最重要的为蔗糖酶、麦芽糖酶和乳糖酶,都属于糖苷酶类。人和动物 小肠能直接吸收单糖,通过毛细血管进入微循环。 吸收速率为:D-半乳糖>D-葡萄糖>D果糖>D-甘露糖>D-木糖>阿拉伯糖。 吸收机制不单纯是但烫的扩散。 D-半乳糖和 D-葡萄 糖吸收速率之所以特别高,是因为小肠黏膜细胞膜有一种单一性转运蛋白。

糖原的分解:
糖原的分解在肝及肌肉中进行。其反应是在经磷酸化酶、转移酶、脱支酶催化产生 葡糖-1-磷酸,后者经葡糖磷酸变位酶催化生成葡糖-6-磷酸。
,lb -6-磷酸酯酶(肝) 糖原? P i ?la ? ??葡糖-1- 磷酸 ?葡糖磷酸变位酶 ?????葡糖- 6 - 磷酸 ?葡糖 ?? ??? ?? D - 葡萄糖? P i

肌肉及脑组织中不含葡糖-6-磷酸酯酶,不能将葡糖-6-磷酸水解,故能储存大量葡糖-6磷酸供合成 ATP 之用。脱支酶的作用是破坏糖原的 α-1,6-糖苷键,切去支链。

葡萄糖的分解:
在生物体中,葡萄糖的分解代谢包括下列两个连续部分的反应:

(1)糖酵解(EMP) :葡萄糖→丙酮酸

? ?? CO2+H2O (2)丙酮酸有氧氧化(三羧酸循环) :丙酮酸 ?氧化
糖酵解途径概要: 第一阶段:葡萄糖→果糖-1,6-二磷酸 第二阶段:果糖-1,6-二磷酸→3-磷酸-甘油醛 第三阶段:3-磷酸-甘油醛→2-磷酸-甘油酸 第四阶段:2-磷酸-甘油酸→丙酮酸 各反应中除反应 1(葡萄糖→葡糖-6-磷酸)及反应 3(果糖-6-磷酸→果糖-1,6-二磷 酸)不是由同一酶催化的可逆反应,反应 10(2×磷酸烯醇式丙酮酸磷酸→2×丙酮酸) 为不可逆反应外,其余均为可逆反应。反映一由葡糖-6-磷酸酯酶催化,而反应 3 的逆 反应则由果糖-1,6-二磷酸酯酶醉话。在有氧情况下,反应 6 释放出的 NADH 即起脱氢 氧化。通过电子转移体系氧化成 H2O,同时释放 6 个 ATP。无氧情况下,反应 6 产生 的 NADH 即用来还原丙酮酸产生乳酸。
葡萄糖无氧酵解所产生的 ATP

消耗或产生 ATP 的反应 1. 葡萄糖→葡糖-6-磷酸 3. 果糖-6-磷酸→果糖-1,6-二磷酸 7. 2× 1,3-二磷酸-甘油酸→2× 3-磷酸-甘油酸 10. 2×磷酸烯醇式丙酮酸磷酸→2×丙酮酸 净增 ATP 数(每分子葡萄糖分解成两分子丙酮酸)
葡萄糖有氧酵解产生的 ATP

ATP 数的增减 -1 -1 +2 +2 +2 ATP 数的增减 -1 -1 +2 +2 +6 +8

消耗或产生 ATP 的反应 1. 葡萄糖→葡糖-6-磷酸 3. 果糖-6-磷酸→果糖-1,6-二磷酸 7. 2× 1,3-二磷酸-甘油酸→2× 3-磷酸-甘油酸 10. 2×磷酸烯醇式丙酮酸磷酸→2×丙酮酸 6. 2 对电子(指 2NADH 的 2H 放出的电子)通过电 子传递系统氧化(1NADH=3ATP) 净增 ATP 数(每分子葡萄糖分解成两分子丙酮酸)

丙酮酸的有氧氧化(线粒体中进行) 总反应:丙酮酸→CO2+H2O 第一阶段:丙酮酸氧化脱羧(丙酮酸→乙酰 CoA) 第二阶段:三羧酸循环(指由乙酰 CoA 进入三羧酸循环氧化成 H2O 及 CO2 并放出能) 。 1.丙酮酸氧化脱羧: A.丙酮酸与酶的硫胺素焦磷酸基团(TPP)相结合,硫胺素焦磷酸是维生素 B1 的活性形式。 然后,丙酮酸上的羧基变成 CO2 被去掉,形成羟乙基硫胺素焦磷酸。这一步催化反应是在 复合体中的丙酮酸脱氢酶上进行的。 B.羟乙基转移到硫辛酰胺这种辅酶上,硫辛酰胺上的二硫键可作为氧化剂,于是羟乙基并被 其氧化变成乙酰基,这就形成了一个硫酯键,而硫胺素焦磷酸变回原样。 C.在二氢硫辛酰基乙酰基转基酶的作用下, 携带着乙酰基的硫辛酰胺将乙酰基转移到辅酶 A 上形成乙酰辅酶 A。这是一个化学酯交换反应。 D.二氢硫辛酸被二氢硫辛酰基去氢酶催化脱氢, 以再次回到氧化, 同时氧化型黄素腺嘌呤二 核苷酸变为还原型。

E.最后,还原型黄素腺嘌呤二核苷酸被酶催化,将氢转移给氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸, 重新生成氧化型回到第四步中。 由丙酮酸脱氢酶复合体所进行的将丙酮酸变为乙酰辅酶 A 的转换尤其在肝脏中是一个 重要的反应步骤, 它切断了丙酮酸所有进行糖异生为葡萄糖以及作为转氨基底物的后路。 这 保证了丙酮酸进入三羧酸循环作为氧化磷酸化的底物, 或者转变为柠檬酸以回到胞浆 (三羧 酸转运系统)中以作为生物合成脂肪酸和类异戊二烯的底物。 2.三羧酸循环: 是乙酰 CoA 与草酰乙酸结合进入循环经一系列反应再回到草酰乙酸的过程。在这 个过程中乙酰 CoA 被氧化成 H2O 及 CO2 并释放大量的能。

1.反应 2 基本上是不可逆的,偏向于柠檬酸的形成。反应所需能量由乙酰 CoA 的高能硫酯键提供,故不可逆。 2.反应 4 的辅酶为 NAD+。 3.反应 4 包含?异柠檬酸
Mg2? ?异柠檬酸脱氢酶 ????? 草酰琥珀酸,?草酰琥珀酸 ?异柠檬酸脱氢酶 ????,? ?? α-酮戊二酸

+CO2,异柠檬酸脱氢酶需 Mg2+为辅助因子。 4.反应 2,反应 4,反应 5,6 分别由?柠檬酸合酶、?异柠檬酸脱氢酶、?α-酮戊二酸脱氢酶复合体催化。 5.琥珀酰辅酶 A 有一个高能硫酯键,产生一分子 ATP. 6.生成一分子 GTP 等于一分子 ATP 7.反应 7 是三羧酸循环唯一一次,也是糖代谢中唯一一次以 FAD 为氢受体的反应

从上述各反应中可见,三羧酸循环反应主要是脱水、加水、脱羧及脱氢。丙酮酸转 化为乙酰 CoA 亦脱出两个 H。由丙酮酸氧化成 CO2 的各反应式可总结如下式:
丙酮酸+CoA-SH+NAD+→乙酰 CoA+NADH+H++CO2 乙酰 CoA+3NAD++FAD+GDP+Pi+2H2O→2CO2+CoA-SH+3NADH+3H++FADH2+GTP 净反应:丙酮酸+4NAD++FAD+GDP+Pi+2H2O→3CO2+4NADH+4H++FADH2+GTP

丙酮酸在氧化过程中所产生的能量 反应 2×丙酮酸→2×乙酰 CoA+2×CO2 2×异柠檬酸→2×α-酮戊二酸 2×α-酮戊二酸→2×琥珀酰 CoA 三羧酸循环内 2×琥珀酰 CoA→2×琥珀酸 2×琥珀酸→2×延胡索酸(FAD) 2×苹果酸→2×草酰乙酸 净增 ATP 数 6 6 6 2 4 6 共计 30 24

由此可见,包括糖酵解所产生的 8 个 ATP 在内,1mol 葡萄糖完全氧化成 H2O 及 CO2 共产生 38molATP(8NADH+8H+、2FADH2、2GTP)。丙酮酸有氧氧化阶段所产生 的能量近于糖酵解阶段所生能量的 4 倍。 三羧酸循环的生物学意义: 为完成糖代谢、产生大量能量供机体生命活动所需的重要反应,它不仅是糖代谢所 需的作用反应,而且是脂质和氨基酸分解代谢共同所需的作用反应。 三羧酸循环的中间产物可供生物合成之用。例如为脂酸的生物合成提供 NADH,为 谷氨酸合成提供 α-酮戊二酸。此外,进入三羧酸循环的乙酰 CoA,还可从脂肪或氨基酸 分解而来,草酰乙酸可从天冬氨酸来,α-酮戊二酸可从谷氨酸来,这说明糖、脂肪和氨 基酸在代谢上相互关系,且为三者分解代谢最后阶段的共同途径。

乙醛酸循环
在植物和微生物体中还可通过所谓“乙醛酸循环”使乙酰 CoA 转变成琥珀酸,后 者再经草酰乙酸步骤转变成糖或补充三羧酸循环的琥珀酸。 乙醛酸循环是在乙醛酸体(D 单层膜包被)中进行的,是与脂肪转化为糖密切相关的反应过程。 乙醛酸循坏可以说是三羧酸循环的辅助途径: 三羧酸循环生成的异柠檬酸在异柠檬 酸裂合酶的作用下形成乙醛酸和琥珀酸。 乙醛酸在苹果酸合酶的作用下, 结合乙酰 CoA 形成苹果酸;而琥珀酸则继续进入三羧酸循环。上述两种酶是三羧酸循环所没有的。 由于乙醛酸循坏在异柠檬酸处开了一条旁路,避开了三羧酸循环中的二次脱羧反 应,所以乙醛酸循坏转一圈可使 2 分子乙酰 CoA 转变成 1 分子琥珀酸。其总反应式如 下: 2CH3COSCoA+NAD++2H2O→琥珀酸+2CoA+NADH+H+ 乙醛酸循坏的生理意义: ?乙醛酸循坏提高了生物体利用乙酰 CoA 的能力。只要极少量的草酰乙酸做引物, 乙酰 CoA 就可以不断地转变为四碳二羧酸和六碳三羧酸。因此,某些生物能以乙酸等 二碳化合物作唯一的的碳源和能源。 ? 开辟了一条从脂肪转变成糖的途径。脂肪分子中的脂酸通过 β- 氧化产生乙酰 CoA,通常情况下乙酰 CoA 进入三羧酸循环就被彻底氧化,没有糖的净收益。但许多 植物(主要是种子)和微生物,脂酸产生的乙酰 CoA 可经乙醛酸循坏形成草酰乙酸, 再转变成磷酸丙酮酸磷酸,然后沿糖酵解途径逆行合成糖。

戊糖磷酸途径
戊糖磷酸途径又称戊糖磷酸循环,或称己糖磷酸支路,此途径在胞浆中进行。糖 酵解及三羧酸循环无疑是葡萄糖氧化的重要途径,但戊糖磷酸途径亦为较重要的一种。 这途径普遍存在于动物、植物和微生物体内,在动物及多种微生物体中,约有 30%的葡

萄糖可能由此途径进行氧化。 戊糖磷酸途径较为复杂,为简明起见,可分为 3 个阶段:第一阶段为氧化阶段;第 二第三阶段为非氧化阶段。其代谢途径如下图:





③ ④ ④ ④







第一阶段:葡糖-6-磷酸→核酮糖-5-磷酸 ① :为脱氢反应,由葡糖-6-磷酸脱氢酶催化,以 NADP+为辅酶,需 Mg2+ ② :为内酯水解,有内酯酶催化,需 Mg2+ ③ :为脱氢脱羧反应,以 NADP+为辅酶 第二阶段:戊糖磷酸的异构 ④ :为核酮糖-5-磷酸经差向异构酶作用 第三阶段:戊糖磷酸等分子间的基团转移 3 碳、4 碳、5 碳、6 碳和 7 碳糖的磷酸酯,包括 反应⑤ ⑥ ⑦ 以及果糖-6-磷酸经葡糖磷酸异构酶转变为葡糖-6-磷酸的反应。这里有两个关键性 的酶:转酮醇酶(转酮酶或转羟乙醛酶) ;转醛醇酶(转醛酶或转二羟丙酮激酶) 。反应⑤ ⑥ 为转酮醇酶,反应⑦ 为转醛醇酶。反应⑤ ⑥ ⑦ 为戊糖途径。转酮醇酶只转移二碳单位,转醛 醇酶只转移三碳单位。二碳或三碳单位的供体为酮糖,其受体则为醛糖。 戊糖磷酸途径的总反应式可表示如下: 6×葡糖-6-磷酸+12NADP++7H2O→5×葡糖-6-磷酸+6CO2+12NADPH+15H++H3PO4 戊糖磷酸途径有下列特点: ?6 分子葡糖-6-磷酸经戊糖途径循环一次重新组成 5 分子葡糖-6-磷酸,一分子葡 糖-6-磷酸完全氧化成 6 分子 CO2 并产生 12 分子 NADPH。 ?不需要 ATP 作为反应物,在低 ATP 浓度情况下葡萄糖通过戊糖循环亦可进行氧 化。 戊糖磷酸途径的生理意义: 1.供给生物体能量, 每循环一次降解一分子葡糖-6-磷酸, 可产生 12 分子 NADPH, 通过呼吸链氧化产生 36 分子 ATP。 2.戊糖磷酸途径可产生大量的核糖-5-磷酸,可供组织中合成代谢的需要,如脂酸 的合成,固醇的合成等 3.戊糖磷酸途径产生的核糖-5-磷酸是合成 ATP、CoA、NAD(P)、FAD、RNA 及

DNA 等生物分子的重要原料。 戊糖磷酸途径也是戊糖代谢的重要途径。 4.戊糖磷酸途径与光合作用中 CO2 的固定和还原密切相关。

乙醛酸

糖原的生物合成 葡萄糖为合成糖原的唯一原料, 半乳糖和果糖都要通过磷酸葡萄糖变位才能 变为糖原。在糖原的合成过程中需要糖激酶、尿苷二磷酸葡糖(UDPG,可看作活 性葡萄糖)焦磷酸化酶、糖原合酶、分支酶及 ATP 参与。UDPG 中的葡萄糖甚活 泼,容易形成糖苷键,在有小分子糖原做引物时,通过糖原合酶的催化,UDPG 中的葡萄糖即以 1,4-糖苷键与小分子糖原连接增长糖原的分子链。分支酶再将 新形成的葡萄糖链的部分 α-1,4-糖苷键变成 α-1,6-糖苷键形成糖原的支链。 合成糖苷键所需的能,直接由 UTP 供给,UTP 的再合成则由 ATP 供应高 能磷酸键。 淀粉的生物合成 与糖原的合成机制基本类似。不过植物合成淀粉的酶类与动物有显著不同。 植物含有多种可合成淀粉的 α-1,4-糖苷键的酶,其中主要为淀粉磷酸化酶。形成 α-1,6-糖苷键的酶为 Q 酶,可使部分 α-1,4-糖苷键变成 α-1,6-糖苷键(即使直链 淀粉变为支链淀粉) 。在形成淀粉的过程中仍然有 UDPG 参与。 葡萄糖的生物合成 (1)糖异生作用合成葡萄糖 由非糖物质转变成葡萄糖的作用称为糖异 生。此途径是由丙酮酸开始,经一系列反应通过草酰乙酸形成葡萄糖。如图:

糖异生并非完全是糖酵解的逆反应。因为糖酵解中有 3 步反应是不可逆的,即由己 糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶催化的反应。这三步反应释放大量的自由能,在细 胞内不可能逆行。因此,称这三步反应为“能障” 。要绕过“能障” ,才能实现糖异生。 前面两个不可逆反应由相应酯酶催化:

?? 葡萄糖+Pi 葡糖-6-磷酸+H2O ??????
葡糖-6-磷酸(酯)酶

?? 果糖-6-磷酸+Pi 果糖-1,6-二磷酸+H2O ???????
果糖-1, 6-二磷酸(酯)酶

后面一个不可逆反应,即由丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸需两个酶催化:
) ?????? ? 草酰乙酸+ADP+Pi 丙酮酸+CO2+ATP ?丙酮酸羧化酶(生物素
Mg2+,乙酰 CoA

?羧激酶 ??? 磷酸烯醇式丙酮酸+GDP+CO2 草酰乙酸+GTP ?PEP
上述反应所涉及的 4 个酶为糖异生的关键酶

糖酵解在胞质溶胶中进行,而丙酮酸羧化酶在线粒体内,糖酵解产生的丙酮酸必须 先进入线粒体,才能羧化成草酰乙酸,而草酰乙酸必须逸出线粒体才能成为磷酸烯醇式 丙酮酸羧激酶的底物(磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶在胞质溶胶中) 。但草酰乙酸本身不能 通过线粒体内膜,它可以转变成苹果酸(或天冬氨酸或延胡索酸) ,而后出线粒体,再 在胞质溶胶中酶的作用下恢复成草酰乙酸。 糖异生作用主要在肝内进行,小部分在肾皮质中进行。脑。骨骼肌或心肌中的糖异 生作用极少。糖异生作用是在饥饿或继续葡萄糖的情况下才产生的,其作用是保证血糖 浓度的稳定。 (2)通过己糖互变合成葡萄糖。半乳糖、甘露糖和果糖可通过磷酸化、异构化和 其他反应分别转化为葡萄糖。

脂质代谢
脂质的吸收、转移和储存
(1)吸收和转移 在人体和动物体中, 小肠可吸收脂质的水解产物, 包括脂酸 (70%) 、 甘油、β-甘油一酯以及胆碱、部分水解的磷脂和胆固醇等。其中甘油、单酰甘油同脂酸

在小肠粘膜细胞内重新合成三酰甘油。新合成的脂肪与少量磷脂和胆固醇混合在一起, 并被一层脂蛋白包围形成乳糜颗粒,然后从小肠粘膜细胞分泌到细胞外液,再从细胞外 液进入乳糜管和淋巴,最后进入血液。乳糜颗粒在血液中留存的时间很短,很快被组织 吸收。脂质由小肠进入淋巴的过程需要 β-脂蛋白的参与,若无,则脂质进入淋巴管的作 用就显著受阻。脂蛋白是血液中载运脂质的工具。 C6~C10 的低分子游离脂酸与血浆清蛋白结合, 大部分有毛细血管经门静脉进入肝进 行氧化,或延长碳链变成长链脂酸。C6~C10 低分子脂酸比 C12~C18 的脂酸易被吸收,不 饱和脂酸比饱和脂酸易被吸收。 胆固醇的吸收需要有脂蛋白存在:胆固醇还可以与脂酸结合成胆固醇酯被吸收。胆 固醇酯和脂蛋白起了载运脂酸的作用。 磷酸无助于脂酸的转运,但与脂质代谢关系甚大。 胆汁酸盐为表面活性物质,能使脂肪乳化,同时又可促进胰脂肪酶的活力,能促进 脂肪和胆固醇的循吸收。 不被循环的脂质则进入大肠被细菌分解。 进入血液的脂质有下列三种形式: ?乳糜颗粒 由三酰甘油 81%~82%,蛋白质 2%、磷脂 7%、胆固醇 9%组成。餐后 血液呈乳状即由于乳糜颗粒的增加。 ?β-脂蛋白 由三酰甘油 52%、蛋白质 7%、磷脂胆固醇 20%组成 ?未酯化的脂酸(血浆清蛋白结合) 血浆的未酯化脂酸水平是受激素控制的。肾 上腺素、促生长素、甲状腺素和 ACTH 皆可使之增高,胰岛素可使之降低。 上述 3 类脂质进入肝后,乳糜颗粒的部分三酰甘油苯被脂肪酶水解成甘油和脂酸, 进行氧化,一部分转存与脂肪组织,还有一部分转化成磷脂,再运到血液分布给器官和 组织。 β-脂蛋白和其他脂肪-蛋白质络合物的三酰甘油部分被脂蛋白脂肪酶水解:

脂蛋白脂肪酶存在于多种组织中,脂肪组织和心肌的含量相当高。肝素对脂蛋白脂 肪酶有辅助因子的作用。 2.(储存) 动物的体脂分两大类,一类是细胞的组成成分称组织酯,磷脂和少量的胆固 醇酯都属此类。组织酯的含量是比较稳定的,不受食物的影响。另一类是储存备用的, 称储脂。储脂是随食物营养情况而变动的。储脂的组分主要为油酸、棕榈酸和硬脂酸组 成的三酰甘油,是不断在更新的。 动物储存脂肪的组织主要为?皮下组织;?腹腔大网膜、肠系膜;?肌间结缔组织

脂肪中间代谢概述
机体内的脂肪不断在分解和合成。在分解方面,首先是脂肪分解为甘油和脂酸。甘 油基本上按照糖代谢途径进行分解,而脂酸的分解代谢则经 β-氧化成乙酰 CoA,进入三 羧酸循环完成氧化,并产生能量;在合成方面。首先合成甘油和脂酸,再合成脂肪。 脂肪的代谢概况如下图:

脂肪的分解代谢
脂肪的分解代谢是对生物体通过能量的重要措施。在进行分解代谢过程中,首先是 经酶水解成甘油和脂酸。脂酸按 β-氧化过程分解。 甘油的分解代谢 甘油的的分解代谢一般按糖的分解途径进行,在动物体中甘油还可转变为肝糖原, 其发分解过程如图:

脂肪的分解代谢 生物体内脂酸的分解主要为 β-氧化。β-氧化在线粒体基质内进行,首先是在脂酸的 β-碳位发生。 在氧化开始之前, 脂酸需进行活化。 活化过程是在脂酸硫激酶催化下与 ATP 及 CoA-SH 作用变为直线 CoA(亦称活性脂酸), 并放出 AMP 和焦磷酸, 脂酰 CoA 与肉 碱结合进入线粒体, 再经一系列的氧化、 水化, 再氧化和硫解加 CoA 基而产生乙酰 CoA 及比原脂酸少两个碳原子的脂酰 CoA。 每经一次 β-氧化,脂酸的烃链即失去两个碳原子,同时释放一分子乙酰 CoA。经 重复 β-氧化,则一个脂酸分子可能全部变为乙酰 CoA。这些乙酰 CoA 一部分用来合成

新的脂酸,大部分是进入三羧酸循环,完全氧化。在动物体内如生理反常(如胰岛素分 泌不足) ,则乙酰 CoA 可变为酮体。 脂酸 β-氧化包括氧化、水化、氧化和硫解4个步骤。这4步反应都是可逆反应,但 由于最后一步硫解反应是高度放能的,所以整个 β-氧化的可逆性不大。脂酸的 β-氧化 在线粒体中进行,主要在肝脏线粒体中进行。长链脂酸不能透过线粒体内膜,细胞质的 脂酸是要先与一种脂酸载体肉碱结合才能透过线粒体内膜,进入线粒体进行氧化。

脂酸 β-氧化产生的能量 在每一轮 β-氧化中,由于氧化每分子 FADH2可产生2个 ATP,氧化每分子 NADH 可产生3个 ATP,故每轮脂酸 β-氧化可产生5个 ATP。又一分 子乙酰 CoA 经过三羧酸循环完全氧化后,可产生12个 ATP,因此,一分子乙酰 CoA 完 全氧化后,可产生17个 ATP(未减去活化脂酸所用去的1个 ATP) 。 α-氧化 在植物组织,动物脑和神经细胞的微粒体中都有发现。不能是脂酸彻底氧 化,碳链缩短后还要进行 β-氧化。 ω -氧化 在动物体中 C10或 C11脂酸可在碳链烷基端碳位(ω -碳位)上氧化成二羧 酸。所产生的二羧酸在两端继续进行 β-氧化,加速反应的进行。细胞色素在此反应中作 为电子载体参加作用。
酮体的代谢 1.酮体的生成 脂酸在肝中氧化后可产生酮体(包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮) 。酮体 形成主要有两种途径: ?由乙酰 CoA(包括来自脂酸 β-氧化及其它代谢来源的乙酰 CoA)缩合成乙酰乙酰

CoA。乙酰乙酰 CoA 由肝 HMG-CoA 合酶作用生成中间产物 β-羟-β-甲基戊二酸单酰 (HMG-CoA) ,后者变为乙酰乙酸,乙酰乙酸还原成 β-羟丁酸或脱羧形成丙酮。 ?在饥饿或患糖尿病时,乙酰乙酰 CoA 在乙酰乙酰 CoA 还原酶催化下,也可被 NADPH 还原成 β-羟丁酰 CoA。 β-羟丁酰 CoA 经 β-羟丁酰 CoA 脱酰基酶催化, 生成 β羟丁酸,β-羟丁酸经 β-羟丁酸脱氧酶催化,可逆地氧化成乙酰乙酸。

正常生理情况下,肝中积累的酮体很少。但当摄入脂肪过多,或缺乏糖类, 或糖、脂代谢紊乱(糖尿病)时,肝中酮体就会增多,使肝及血液中累积较多的 酮体,形成酮尿症或酮血症。由于酮体的乙酰乙酸和 β-羟丁酸皆为酸性,所以 患酮血症的病人常有酸中毒的危险。 2.酮体的分解 酮体在肝中生成,但肝不能分解酮体,酮体的分解在肝外组织中 进行。 乙酰乙酸的氧化必先变成乙酰乙酰 CoA,然后裂解成乙酰 CoA,才能进入三 羧酸循环彻底氧化。当酮体随血液到肝外组织后,由于肝外组织含有酰基化酶, 而不含或含很弱的脱酰基酶, 故肝外组织能将肝传来的乙酰乙酸转变为乙酰乙酰 CoA,并进一步裂解成乙酰 CoA,进入三羧酸循环。

脂肪的合成代谢

1.饱和脂酸的合成: ?由非线粒体酶系(即细胞质酶系)合成饱和脂酸的途径。 ?饱和脂酸碳链演延长的途径 (1)非线粒体酶系合成饱和脂酸的途径 存在于细胞的可溶部分。第一阶段, 乙酰 CoA→丙二酸单酰-ACP;第二阶段:丙二酸单酰-ACP→丁酰-S-ACP。 a. 第一阶段:反应所需的乙酰 CoA 是由脂酸经 β-氧化和丙酮酸脱羧而来。这 两个过程都是在线粒体中进行的。乙酰 CoA 不易透过线粒体膜进入胞质溶 胶,需要经柠檬酸合酶催化与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,在 ATP 供能情况 下才扩散透过线粒体膜进入胞质溶胶。进入胞质溶胶的柠檬酸经柠檬酸裂解 酶催化产生乙酰 CoA 和草酰乙酸。乙酰 CoA 供脂酸合成,草酰乙酸通过苹 果酸变为丙酮酸回到线粒体。 这一系列反应产生了脂酸合成所需的 NADPH。 这是通过柠檬酸作为乙酰基的载体, 称三羧酸转运体系 (或称柠檬酸-丙酮酸 循环) 。 乙酰 CoA 羧化成丙二酸单酰 CoA 的反应是脂酸合成的限速反应。 丙二 酸单酰 CoA 是脂酸合成的单位。ACP 是脂酸生物合成中的酰基载体蛋白(加工 工厂) 。 b. 第二阶段: 第一阶段形成的丙二酸单酰-S-ACP 和乙酰-S-ACP 经缩合、 还原、 脱水、 再还原4个步骤即为新一轮的合成反应。 反应所产生的丁酰-S-ACP(C4) 比原来的乙酰 CoA(C2)多2个碳原子。丁酰-ACP 经同样方式与丙二酸单酰 -ACP 缩合,重复循环6次就可得长链(C16)的脂酰-ACP。最后经水解即生成 长链饱和脂肪酸(主要为 C16的棕榈酸) 。棕榈酸合成的总反应式如下:
CH3CO-SCoA+7-OOC-CH2-SCoA+15NADPH+14H+→CH3(CH2)14COO-+7CO2+ 8CoASH+14NADP++6H2O
脂酸合成与脂酸降解的区别

脂酸的合成 脂酸的降解(β-氧化) 胞质溶胶 线粒体 ACP CoASH 丙二酸单酰 CoA 乙酰 CoA NADPH FAD、NAD+ D型 L型 三羧酸转运机制(转运乙 肉 碱 载 体 ( 转 运 脂 酰 酰 CoA) CoA) 奇数碳链脂酸和带支链脂酸也是经丙二酸单酰 CoA 途径合成,只是起始物 不同,前者以丙酰 CoA 作起始物,后者以异丁酰 CoA 作起始物。 (2)饱和脂酸碳链延长的途径 线粒体酶系、 内质网酶系与微粒体酶系都能使短 链饱和脂酸的碳链延长,每次延长2个碳原子。线粒体延长碳链的碳源不是加入 丙二酸单酰-ACP,而是加入乙酰 CoA。除线粒体可延长脂酸碳链外,微粒体和 内质网酶系也可延长 C16脂酸(包括饱和的和不饱和的)的碳链。这个酶系是用 丙二酸单酰 CoA 为延长脂酸碳链的碳源而不是用乙酰 CoA。NADPH 为这个酶 系必需的辅酶,也不用 ACP 做酰基载体,而用 CoA 作为酰基载体。其总反应式 如下: 区别点 细胞中部位 酰基载体 二碳单元的供体/产物 电子的供体/产物 Β-羟中间代谢物的构型 转运机制
R-CO-CoA+丙二酸单酰 CoA+2NADPH+2H →R(CH2)2CO+2NADPH++CO2+CoA
+

在植物细胞中则细胞溶质酶系可利用丙二酸单酰 ACP 延长碳链。

蛋白质的降解和氨基酸代谢
一.蛋白质的酶水解(消化) 动物生存需要蛋白质,而蛋白质需经消化道的蛋 白水解酶水解成氨基酸(一部分成小肽)才能通过肠膜进入组织,供合成蛋白质 之用。 动物的蛋白水解酶又称肽酶, 其作用在于使肽键破坏。 肽酶由肽链内切酶, 肽链外切酶和二肽酶3类。肽链内切酶能水解肽链内部的肽键,如胃蛋白酶、胰 蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。 肽链外切酶指水解肽链两端氨基酸形成的肽键,如羧肽 酶、氨肽酶。二肽酶只水解二肽。

二肽酶,水解一切二肽

二.氨基酸主要代谢途径 蛋白质在被生物利用时,一般需分解为氨基酸,氨基 酸再分解为酮酸和氨。 氨可被生物以酰胺形式储存起来, 或转变为其他含氮物质。 酮酸可再变为氨基酸及糖、脂质和其他物质,最终通过三羧酸循环进行氧化。
氨基酸在分解代谢上的分类 生糖氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 丝氨酸 苏氨酸 甲硫氨酸 胱氨酸 天冬氨酸 天冬酰胺 谷氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 精氨酸 脯氨酸 生酮氨基酸 亮氨酸 赖氨酸 生糖兼生酮氨基酸 异亮氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸 色氨酸

一般来讲,能生成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸、延胡索酸和草酰乙酸的氨 基酸为生糖氨基酸,因这些化合物能生成葡萄糖。 1.氨基酸的共同分解反应 因过量氨基酸没有储存之处,而蛋白质在不断的更新,所以氨基酸就必须不 断的进行分解代谢。氨基酸脱去氨基生成 α-酮酸和氨,这是氨基酸分解代谢的 主要途径。此外,氨基酸也可以脱去羧基,生成相应的胺和 CO2。 ?脱氨基作用 (1)氧化脱氨 这种脱氨方式存在于动物、植物和大多数微生物中。α-氨基酸 在酶的催化下生成 α-酮酸,此时消耗氧并产生氨,这一过程成氧化脱氨作用。 第一步脱氢,形成亚氨基酸,第二步加水和脱氨。加水和脱氨是自发反应,不需 酶催化。催化氨基酸氧化脱氨的酶有 L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶和专一 性氨基酸氧化酶。其中 L-谷氨酸脱氢酶特别重要,它不仅催化 L-谷氨酸脱氢脱 氨,又可催化其逆反应,即催化 α-酮戊二酸及氨合成谷氨酸,在合成谷氨酸时, 用 NADPH 作辅酶。当 L-谷氨酸脱氢酶和转氨酶联合作用时,几乎所有的氨基

酸都能脱去氨基。L-谷氨酸脱氢酶在动物、植物和微生物中普遍存在,而且活性 很强, 特别是在肝和肾组织中活性更强,是使氨基酸直接脱去氨基的活性最强的 酶,因此 L-谷氨酸脱氢酶在氨基酸代谢中占有重要地位。 (2)非氧化脱氢 大多数在微生物中进行,有还原脱氨、水解脱氨和脱水脱氨 等。还原脱氨是在严格厌氧条件下,由氢化酶催化,使氨基酸还原脱氨,生成脂 酸和氨。 水解脱氨是在水解酶作用下产生羟酸和氨。脱水脱氨是在脱水酶的作用 下产生酮酸和氨。 (3)脱酰胺基作用 天冬酰胺和谷氨酰胺的脱酰胺基作用也可视为脱氨的一种 类型。酰胺酶催化此反应。 (4)转氨基作用 α-氨基酸的氨基经转氨酶催化转移给 α-酮酸的作用。转氨酶 催化的反应是可逆的,平衡常数接近于1。通过转氨基作用即可将氨基酸脱下的 氨基转移给 α-酮酸,也可逆行进行,由 α-酮酸接受氨基酸转移来的氨基合成相 应的氨基酸。转氨酶存在于一切动物组织,心肌、脑、肝、肾、睾丸组织中含量 较高。 谷氨酸和天冬氨酸与酮酸所起的转氨基作用在生物体中特别重要, 因为通过 转氨作用可促进氨基酸的分解和合成新的氨基酸。 转氨作用可使糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸。因 此,对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。 谷丙转氨酶(GPT)催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用,谷草转氨酶(GOT) 催化谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨作用。谷丙转氨酶在肝中活性最强,早期肝炎 患者谷丙转氨酶的活性大大高于正常值。 谷草转氨酶以心脏活性最强, 其次为肝, 心肌梗死患者血清中谷草转氨酶活性明显增加。 (5)联合脱氨 生物体内除 L-谷氨酸脱氢酶外, 其余的 L-氨基酸氧化酶活性不 高。而联合脱氨可迅速使各种不同的氨基酸的氨基脱掉。 通过转氨和氧化脱氨联合作用进行脱氨 其过程是 α-氨基酸先与 α-酮戊 二酸起转氨作用,谷氨酸再脱氢。

以上联合脱氨的反应是可逆的, 因此上述过程不仅是氨基酸脱氨的主要方式,也 是体内合成非必需氨基酸的重要途径。 通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 通过转氨和氧化脱氨的联合脱氨虽在体 内广泛存在,但并不是所有组织细胞的主要脱氨方式。骨骼肌、心肌、肝和脑组 织主要的脱氨方式是一腺嘌呤核苷酸循环为主。 ?脱氨基作用 自由氨对人体及动物来说是有害的, 因此机体需对脱氨放出的氨作适当处理。 通过直接排氨、 排尿酸或排尿素来处理氨。陆栖高等动物主要将脱出的氨在肝中 合成尿素,一部分则用来合成其他含氮物质(包括氨基酸、铵盐) ,另一部分则 以谷氨酰胺及天冬酰胺形式储存。谷氨酰胺和天冬酰胺是动植物共同的储氮形 式。 氨对机体是有毒的, 因此氨在血液中通过谷氨酰胺和丙氨酸两种形式在血液 中运输。 谷氨酰胺转运氨 在脑、 肌肉等组织中谷氨酰胺合成酶的活性较高,它催化谷

氨酸反应生成谷氨酰胺,由血液运送到肝或肾,再经谷氨酰胺酶,将谷氨酰胺水 解成谷氨酸和氨。氨在肝中合成尿素,在肾中则以铵盐形式排出体外。 葡萄糖-丙氨酸循环 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸, 后者经血 液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基,放出的氨用于合成尿素;生成 的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮 酸, 丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行 氨的转运,故将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。 ?尿素的生物合成 ① NH3、CO2、ATP 缩合生成氨基甲酰磷酸② CO2、NH3 与鸟氨酸
作用产生瓜氨酸③ 瓜氨酸与天冬氨酸作用产生精氨酸④ 精氨酸被精氨酸水解酶水解后放出 尿素。总反应式: NH3+CO2+3ATP+Asp+2H2O→尿素+2ADP+2Pi+AMP+PPi+延胡索酸

该循环要点:
① 尿素循环将两个氨基(一个来自氨基酸脱氨基作用,一个来自天冬氨酸)以及一个转化为 相对无毒的尿素,同时消耗了 4 个高能磷酸键; ② 循环中消耗的 Asp 可通过延胡索酸转变为草酰乙酸,再通过转氨基作用,从其他 a-氨基酸 获得氨基而再生; ③ 在鸟氨酸循环中,精氨酸代琥珀酸合成酶活性相对较小,所以该酶被认为是鸟氨酸循环的 限速酶 ④ 鸟氨酸循环中产生的延胡索酸可进入三羧酸循环变成苹果酸,后者可再变为草酰乙酸。草 酰乙酸可同乙酰 CoA 缩合成柠檬酸,也可经转氨作用产生天冬氨酸,或经糖异生转变为葡 萄糖。延胡索酸是鸟氨酸循环与三羧酸循环之间的连接物。

生物氧化
糖、蛋白质、脂肪等有机物在活细胞内氧化分解。产生 CO2、H2O 并放出能的作用称生物

氧化。 生物氧化实际上是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化还原反应。 生物氧化在形式上虽 有加氧、脱氢和失电子的不同形式,但本质仍为丢失电子为氧化,得到电子是还原。与体外 反应所不同者,生物氧化是在活细胞内进行,而且必须在有酶参加和在一定条件下进行,放 出的能主要以 ATP 及磷酸肌酸形式储存起来,供需要时使用。 生物氧化有加氧、脱氢和失电子,但主要的是脱氢,脱氢是细胞内物质氧化的一种主要 方式。在物质分解代谢中常常见到脱氢反应。例如糖酵解、三羧酸循环、脂酸氧化、氨基酸 氧化脱氨、酮酸氧化脱羧以及嘌呤、嘧啶的降解中等反应中都有脱氢反应。 1.氧化还原电位 也称氧化还原电势, 是一种电化学的概念, 用来表示物质氧化还原的能 力。例如假设有一种物质既能以氧化态 X,又能以还原态 X-的形式存在 X+e X ,X 和 X 称氧化还原对。 氧化还原对的氧化还原电位可用样品电极和标准氢电极组成的原电池测 得。样品电极是由电极浸于 1mol/L 氧化剂(X)和 1mol/L 还原剂(X )溶液中组成;标准氢电

? 表示。 E0 ? 值越小(负值越大) 极是电极浸于 1mol/LH 溶液中组成的。生化用 E0 ,对电子的
+

亲和力越小,越容易失电子,其本身为较强的还原剂:

? E0 值越大,对电子的亲和力越大,

越容易得电子,其本身为较强的氧化剂。 2.自由能。如果考虑一个简单的反应 A B,这反应自由能的变化用Δ G 表示。Δ G=产物 的自由能-反应物的自由能。如果Δ G 为负,说明自由能减少了,反应能自发进行;反之, Δ G 是正值,说明自由能增加了,反应不能自由进行。若Δ G=0,则反应处于平衡状态。 生物氧化的一般原理 生物氧化的关键一个是分子中的氢如何脱出?另一个是脱出的氢如
何能与分子氧结合成水并释放能量。生物氧化中,代谢物质首先经脱氢酶催化脱氢,脱出的氢一 般须经一或一以上的递氢体沿呼吸链的一定方向传递。当氢被传到细胞色素 b 时,两个氢放出 2 个电子,其本身变为质子暂留溶液中,电子则通过细胞色素体系传到分子氧。此时氧化酶的金属 离子将电子传给分子氧,使之激活变为离子 O ,2H 与 O 结合成水。在氢与电子传递过程中,有 三处放出能量,放出的能量通过氧化磷酸化作用产生 ATP。 不同生物,甚至同一生物的不同组织的传递系统都可能不同。但大多数是由 NAD 或 NADP、 FMN 或 FAD,辅酶 Q(一种醌化合物)和多种细胞色素所组成,它们都是可逆的氧化还原系统。 氧化性递体接受氢离子或电子后变为还原型,还原性递体失去氢或电子又变为氧化型。 细胞色素只传递电子, 其余递体可传递氢亦可传递电子, 整个体系又称电子传递体系或呼吸 链。
2+ 2-

生物氧化体系类型:有不需传递体和需传递体的两种体系。 不需传递体的最简单, 在微粒体、 过氧化酶体及胞液中代谢物经氧化酶或需氧脱氢酶作 用后脱出的氢给分子氧生成水或过氧化氢。其特点是不伴磷酸化,不生成 ATP,主要与体内 代谢物、药物和毒物的生物转化有关。醛氧化成酸,氨基酸氧化脱氨皆属此型。 需传递体的最典型的是呼吸链。是在线粒体经多酶体系催化,即通过电子传递链完成, 与 ATP 的生成相关。 呼吸链的概念和类型 代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后, 经过一系列的传递体, 最 后与激活的氧结合生成水的全部体系, 此过程与细胞呼吸有关, 所以将此传递链称为呼吸链 电子传递链。 在呼吸链中, 酶和辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上。 其中传递氢的酶或辅酶称为递 氢体,传递电子的酶或辅酶称为电子传递体。递氢体和电子传递体都起着传递电子的作用 (2H→2H++2e) 。 生物体内的呼吸链有多种型式。人体细胞线粒体内最重要的有两条,即 NADH 氧化呼 吸链和琥珀酸氧化呼吸链(FADH2 氧化呼吸链) 。它们的初始受氢体、生成 ATP 的数量及

应用有差别。NADH 氧化呼吸链应用最广,糖、脂、蛋白质三大物质分解代谢中的脱氢氧 化反应,绝大多数是通过该呼吸链来完成的。琥珀酸氧化呼吸链在 Q 处与上述 NADH 氧化 呼吸链途径交汇。其脱氢黄酶只能催化某些代谢物脱氢,不能催化 NADH 或 NADPH 脱氢。 呼吸链的组成 组成呼吸链的成分已发现 20 余种,分为 5 大类。 1.辅酶Ⅰ 和辅酶Ⅱ 辅酶Ⅰ (NAD+或 CoⅠ )为烟酰胺腺嘌呤二核苷酸。辅酶Ⅱ (NADP+或 CoⅡ )为烟酰胺腺嘌 呤二核苷酸磷酸。它们是不需氧脱氢酶的辅酶,分子中的烟酰胺部分,即维生素 PP 能可逆 地加氢还原或脱氢氧化,是递氢体。以 NAD+作为辅酶的脱氢酶占多数。 2.黄素酶 黄素酶的种类很多,辅基有 2 种,即 FMN 和 FAD。FMN 是 NADH 脱氢酶的辅基,FAD 是 琥珀酸脱氢酶的辅基,都是以核黄素为中心构成的,其异咯嗪环上的第 1 位及第 10 位两个 氮原子能可逆地进行加氢和脱氢反应,为递氢体。 3.铁硫蛋白 分子中含有非血红素铁和对酸不稳定的硫,因而常简写为 FeS 形式。在线粒体内膜上,常 与其他递氢体或递电子体构成复合物, 复合物中的铁硫蛋白是传递电子的反应中心, 亦称铁 硫中心,与蛋白质的结合是通过 Fe 与 4 个半胱氨酸的 S 相连接。 4.泛醌(又名辅酶 Q) 一类广泛分布于生物界的脂溶性醌类化合物。分子中的苯醌为接受和传递氢的核心,其 C-6 上带有异戊二烯为单位构成的侧链, 在哺乳动物, 这个长链为 10 个单位, 故常以 Q10 表示。 5.细胞色素类 细胞色素(cytochrome, Cyt)是一类以铁卟啉为辅基的结合蛋白质,存在于生物细胞内,因 有颜色而得名。已发现的有 30 多种,按吸收光谱分 a、b、c 三类,每类又有好多种。 Cyta 和 a3 结合紧,迄今尚未分开,故写成 aa3,位于呼吸链的终末部位,其辅基为血红素 A,传递电子的机制是以辅基中铁价的变化 Fe3+ →Fe2+,a3 还含有铜离子,把电子直接交 给分子氧 Cu+ →Cu2+,所以 a3 又称细胞色素氧化酶。a3 中的铁原子可以与氧结合,也可 以与氰化物离子(CN—) 、CO 等结合,这种结合一旦发生,a3 便失去使氧还原的能力,电 子传递中止,呼吸链阻断,导致机体不能利用氧而窒息死亡。 呼吸链中传递体的顺序 呼吸链中氢和电子的传递有着严格的顺序和方向。 根据氧化还原 原理,氧化-还原电势 E 是物质对电子亲和力的量度,电极电位的高低反映电子得失的倾向,

? 值愈低的氧还对(A/AH2)释放电子的倾向愈大,愈容易成为还原剂而排在呼吸链的前 E0
面。所以 NADH 还原能力最强,氧分子的氧化能力最强。电子的自发流向是从电极电位低 的物质(还原态)到电位高的氧化态,目前一致认可的是按标准氧还电位递增值依次排列。 电子由 NADH 的传递到氧分子通过 3 个大的蛋白质复合体,即 NADH 脱氢酶、细胞色素 bc1 复合体和细胞色素氧化酶到氧(又称复合体Ⅰ 、Ⅲ 、Ⅳ ) 。电子从 FADH2 的传递是通过 琥珀酸-辅酶 Q 还原酶(复合体Ⅱ )经 Q、复合体Ⅲ 、Ⅳ 到氧(琥珀酸-辅酶 Q 还原酶催化的 反应的自由能变化太小) 。 复合物 I II III 酶名称 NADH 脱氢酶 琥珀酸脱氢酶 QH2-细胞色素 c 还原酶 细胞色素 c IV 细胞色素氧化酶 相对分子质量 850000 140000 250000 13000 200000 亚基数 43 4 11 1 13 辅基 FMN FAD Fe-S Fe-S

血红素 b、c Fe-S 血红素 c 血 红 素 a , a3

CuA、CuB 复合物 I:呼吸链中从 NADH 到辅酶 Q 一段组分称复合物 I。它可能是线粒体内膜上最大的 蛋白质复合物,含有 43 条肽链,除了含 FMN 辅基外,至少含 6 个铁硫中心。在该酶复合 物催化下, 使 NADH 脱氢氧化, 脱下的 H+和 2 个 e-由黄素蛋白的 FMN 接受, 生成 FMNH2, FMNH2 中的电子通过铁硫中心的传递,传给辅酶 Q,辅酶 Q 在接受电子的同时还从基质吸 取 2 个 H+形成还原型辅酶 Q。 复合物 II:从琥珀酸到辅酶 Q 称复合物 II。该复合物含有琥珀酸脱氢酶和 3 个其他小的疏 水亚基。琥珀酸脱氢酶以 FAD 为辅酶,并含有铁硫中心,催化琥珀酸氧化成延胡索酸,同 时使 FAD 还原成 FADH2,由 FADH2 的氢放出的电子通过铁硫中心传递给辅酶 Q 而进入呼 吸链。琥珀酸脱氢酶复合物和 NADH 脱氢酶复合物一样,它们都是线粒体内膜整体不可分 割的组成部分。此外,糖酵解途径中的 α-甘油磷酸脱氢酶或脂酸 β-氧化途径中的脂酰 CoA 脱氢酶等也可以类似的方式将电子传递给辅酶 Q,进入呼吸链。 复合物 III:从辅酶 Q 到细胞色素 c 的复合物,或称细胞色素还原酶。该复合物含细胞色素 b562、细胞色素 b566、细胞色素 c1、铁硫蛋白和至少有 6 个其他的蛋白质亚基。该复合物将 还原性辅酶 Q 氧化,并将电子通过细胞色素 b562、细胞色素 b566 和 Fe-S、细胞色素 c1 交给 细胞色素 c。 复合物 IV:从细胞色素 c 到氧一段,也称细胞色素氧化酶复合物,它是由13个亚基组成的 跨膜蛋白质。该复合物的主要成分为细胞色素 aa3和2个铜离子。这两个铜离子可在+1和+2 价之间变化。由于2个血红素 A 定位在细胞色素氧化酶的不同部位,所以1个称细胞色素 a, 另一个称细胞色素 a3;同样的原因,两个铜离子分别称为 CuA、CuB。细胞色素 a 紧靠在 CuA 上,细胞色素 a3紧靠在 CuB 上,还原型细胞色素 c 提供它的电子给血红素 a-CuA,然后 传递给血红素胞色素 a3-CuB,血红素 CuB 上有 O2的结合位,最后将 O2还原。在这电子传 递过程中,除铁离子外,铜离子也参与电子传递。一分子氧气还原成水,是一个4个电子转 移到过程。辅酶 Q 和细胞色素 c 是呼吸链中不同复合物之间可流动的氢或电子传递体。

氧化磷酸化

是指在生物氧化中伴随着 ATP 生成的作用。有代谢物连接的磷酸化和呼

吸链连接的磷酸化两种类型。即 ATP 生成方式有两种。一种是代谢物脱氢后,分子内部能 量重新分布,使无机磷酸酯化先形成一个高能中间代谢物,促使 ADP 变成 ATP。这称为底 物水平磷酸化。如 3-磷酸甘油醛氧化生成 1,3-二磷酸甘油酸,再降解为 3-磷酸甘油酸。另 一种是在呼吸链电子传递过程中偶联 ATP 的生成。生物体内 95%的 ATP 来自这种方式。 偶联部位:根据实验测定氧的消耗量与 ATP 的生成数之间的关系以及计算氧化还原反应中 ΔGO'和电极电位差 ΔE 的关系可以证明。 P/O 比值是指代谢物氧化时每消耗 1 摩尔氧原子所 消耗的无机磷原子的摩尔数,即合成 ATP 的摩尔数。实验表明, NADH 在呼吸链被氧化为 水时的 P/O 值约等于 3, 即生成 3 分子 ATP (1~6 版生物化学此数据为 3, 7 版为 2.5) ; FADH2 氧化的 P/O 值约等于 2,即生成 2 分子 ATP(1~6 版生物化学此数据为 2,7 版为 1.5) 。 氧-还电势沿呼吸链的变化是每一步自由能变化的量度。 根据 ΔGO'= - nFΔE O'(n 是电子传递 数,F 是法拉第常数),从 NADH 到 Q 段电位差约 0.36V,从 Q 到 Cytc 为 0.21V,从 aa3 到分 子氧为 0.53V,计算出相应的 ΔGO'分别为 69.5、40.5、102.3kJ/mol。于是普遍认为下述 3 个部位就是电子传递链中产生 ATP 的部位。 NADH→NADH 脱氢酶→‖ Q → 细胞色素 bc1 复合体→‖ Cytc →aa3→‖ O2 FADH2 呼吸链中一对电子流经复合物 III 形成 0.5 个 ATP 分子, 流经复合物 IV 形成 1 个 ATP 分子,故每个 FADH2 分子通过氧化磷酸化所产生的 ATP 为 1.5(2)个。 由底物脱氢所起磷酸化(不涉及脱出的氢进一步氧化)只能产生一个 ATP,如果只脱氢 而无磷酸化产生则无 ATP 产生。

氧化作用
糖代谢中的三羧酸循环和脂肪酸 β-氧化是在线粒体内生成 NADH(还原当量) ,可立即通过 电子传递链进行氧化磷酸化。 在细胞的胞浆中产生的 NADH , 如糖酵解生成的 NADH 则要 通过穿梭系统(shuttle system)使 NADH 的氢进入线粒体内膜氧化。 (一)α-磷酸甘油穿梭作用 这种作用主要存在于脑、骨骼肌中,载体是 α-磷酸甘油。 胞液中的 NADH 在 α-磷酸甘油脱氢酶的催化下,使磷酸二羟丙酮还原为 α-磷酸甘油,后者 通过线粒体内膜,并被内膜上的 α-磷酸甘油脱氢酶(以 FAD 为辅基)催化重新生成磷酸二 羟丙酮和 FADH2,后者进入琥珀酸氧化呼吸链,生成 1.5 分子 ATP。葡萄糖在这些组织中彻 底氧化生成的 ATP 比其他组织要少,1molG→30molATP。 (二)苹果酸-天冬氨酸穿梭作用 主要存在肝和心肌中。1molG→32molATP。 胞液中的 NADH 在苹果酸脱氢酶催化下,使草酰乙酸还原成苹果酸,后者借助内膜上的 α酮戊二酸载体进入线粒体,又在线粒体内苹果酸脱氢酶的催化下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH 进入 NADH 氧化呼吸链,生成 2.5 分子 ATP。草酰乙酸经谷草转氨酶催化 生成天冬氨酸,后者再经酸性氨基酸载体转运出线粒体转变成草酰乙酸。 氧化磷酸化的抑制和解偶联 (一)抑制剂 能阻断呼吸链某一部位电子传递的物质称为呼吸链抑制剂。 鱼藤酮、安密妥在 NADH 脱氢酶处抑制电子传递,阻断 NADH 的氧化,但 FADH2 的氧化 仍然能进行。抗霉素 A 抑制电子在细胞色素 bc1 复合体处的传递。氰化物、CO、叠氮化物 (N3-)抑制细胞色素氧化酶。对电子传递及 ADP 磷酸化均有抑制作用的物质称氧化磷酸 化抑制剂,如寡霉素。 (二)解偶联剂 2,4-二硝基苯酚(DNP)和香豆素可解除氧化和磷酸化的偶联过程,使电子传递照常进行

而不生成 ATP。DNP 的作用机制是作为 H+的载体将其运回线粒体内部,破坏质子梯度的形 成。由电子传递产生的全部能量以热被释出。解偶联剂大多是脂溶性的一般含有酸性基团。 氧化磷酸化的解偶联对正常生物也是有用的,如冬眠动物以及某些新生动物为了适应寒冷, 维持体温,可通过氧化磷酸化的解偶联来产生热量。 (三)ADP 的调节作用 正常机体氧化磷酸化的速率主要受 ADP 水平的调节, 只有 ADP 被磷酸化形成 ATP, 电子才 通过呼吸链流向氧。如果提供 ADP,随着 ADP 的浓度下降,电子传递进行,ATP 在合成, 但电子传递随 ADP 浓度的下降而减缓。此过程称为呼吸控制,这保证电子流只在需要 ATP 合成时发生。

Molisch(莫立许)反应:糖在浓硫酸或浓盐酸的作用下脱水形成糠醛及其衍生物与 α萘酚作用形成紫红色复合物,在糖液和浓硫酸的液面间形成紫环,因此又称紫环反应。 Molisch 反应(α- 萘酚反应) 此方法是鉴定糖类最常用的颜色反应。它的原理是:糖类在 浓酸作用下所形成的糠醛及其衍生物可以与 α- 萘酚作用,形成红紫色复合物。由于在糖溶 液与浓硫酸两液面间出现红紫色的环,因此又称紫环反应。α- 萘酚也可用麝香草酚或其他 的苯酚化合物代替,麝香草酚溶液比较稳定,其灵敏度与 α- 萘酚一样。 Molisch 反应可以鉴定单糖的存在。 单糖 双糖 多糖一般都发生 molish 反应,但氨基糖除外。 此反应不能鉴别多聚糖如淀粉,纤维素等。 除了糖类之外,各种糠醛衍生物、葡萄糖醛酸、丙酮、甲酸、乳酸等都可以呈现近似的 阳性反应。 molisch 反应为阴性可以确定无糖的存在,如果为阳性则仅为有糖存在的可能性。 因为丙酮、甲酸、乳酸、草酸、没食子酸、苯三酚、α-萘酚和葡萄糖醛酸 以及各种醛 糖衍生物均能发生 molish 反应。 Molisch 反应: 样品+ 浓 H2SO4 + α-萘酚 → 界面产生紫色环


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