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高中生物竞赛培优教程:蛋白质部分


高中生物竞赛培优教程:蛋白质部分 蛋白质
蛋白质是细胞和生物体的重要组成成分, 通常占细胞干重的一半以上。 蛋白质主要由 C、 H、0、N 四种元素组成,其中氮的含量在各种蛋白质中比较接近,平均为 16%,因此用凯氏 (KJelahl)法定氮测定蛋白质含量时,受检物质中含蛋白质量为氮含量的 6.25 倍。蛋白质 是高分子化合物,其基本组成单位是氨基酸。 (一)氨基酸 1

.氨基酸的结构 天然存在于蛋白质中的氨基酸共有 20 种,各种氨基酸(除脯氨酸)在结构上的一个共同 特点是,在与羧基相连的碳原子(α -碳原子)上都有一个氨基,因而称为α -氨基酸,它们的 不同之处在于侧链,即 R 基的不同。除甘氨酸外,所有氨基酸分子中的α -碳原子都是不对 称的,有 L-型和 D-型之分。在天然蛋白质中存在的氨基酸都是 L-α -氨基酸。

2.氨基酸的分类 根据 R 基团极性不同,氨基酸可分为:非极性氨基酸(9 种);极性不带电荷氨基酸(6 种);极性带负电荷氨基酸(2 种);极性带正电荷氨基酸(3 种)。如表 1-1-1 所示。

根据成年人的营养需求,20 种氨基酸又可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。必需氨基酸 足指成年人体内不能合成而必须山食物提供的一类氨基酸, 包括亮氨酸、 异亮氨酸、 缬氨酸、 另;氨酸、蛋氨酸、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等 8 种。精氨酸和组氨酸,在幼儿时期体内 合成量满足不了生长需要,需食物补充,称为半必需氨基酸。 3.氨基酸的主要理化性质 (1)一般的物理性质 α -氨基酸呈无色结晶,在水中溶解度各不相同,易溶于酸、碱, 但不溶于有机溶剂。 (2)两性解离和等电点 α -氨基酸在中性水溶液中或固体状态下主要是以两性离子的

形式存在,即在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的 @一 C00-负离子。因此,氨基酸是两性电解质。当两性离子氨基酸溶解于水时,其正负离子 都能解离,但解离度与溶液的 pH 值有关。向氨基酸溶液加酸时,其两性离子的-COO-负离子 接受质子,自身成为正离子,在电场中向阴极移动。加入碱时,其两性离子的一 NH3+正离 子解离放出质子(与一 OH-合成水),其自身成为负离子,在电场中向阳极移动。当凋节氨基 酸溶液的 pH 值, 使氨基酸分子上的一 NH3+和一 C00-的解离度完全相等时, 即氨基酸所带净 电荷为零,在电场中既不向阳极移动也不向阴极移动,此时氨基酸所处溶液的 pH 值称为该 氨基酸的等电点,以符号 pI 表示。在等电点时,氨基酸的溶解度最小,容易沉淀,利用这 一性质可以分离制备各种氨基酸。

(3)紫外吸收光谱

各种氨基酸在可见光区都没有光吸收,在远紫外区均有光吸收,而

在近紫外光区仅色氨酸、 酪氨酸、 苯丙氨酸有吸收能力。 其中色氨酸最大吸收波长为 279nm, 酪氨酸最大吸收波长 278nm,苯丙氨酸最大吸收波长为 259nm。利用紫外光法可以测定这些 氨基酸的含量。 (4)重要的化学反应 氨基酸不但α -氨基、α -羧基能参加反应,而且有的侧链 R 基团 也能参加化学反应,因此可以发生的反应很多。如:α -氨基能与茚三酮反应产生蓝紫色沉 淀(脯氨酸和羟脯氨酸则产生黄色沉淀);α -氨基可与亚硝酸反应产生氮气,在标准条件下 测定氮气体积, 即可计算出氨基酸的量; 一些氨基酸的 R 基团能与特殊的试剂发生呈色反应。 (二)蛋白质的结构 已确认的蛋白质结构有不同层次, 人们为了认识的方便通常将其分为一级结构、 二级结 构,超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。 l. 一级结构 蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构,是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。 蛋白质分子中氨基酸主要通过肽键相互连接。肽键是由一个氨基酸分子中的α -氨基与相邻 另一个氨基酸分子中的α -羧基,通过缩水而成,这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。多肽 链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丢失了α -氨基上的 H 和α -羧基上的 OH,被称为氨

基酸残基。在多肽链的一端氨基酸含有一个未反应的游离氨基(一 NH2),称为肽链的氨基末 端氨基酸或 N 末端氨基酸,另一端的氨基酸含有一个尚未反应的游离羧基(一 COOH),称为 肽链的羧基末端氨基酸或 C 末端氨基酸。一般表示多肽时,总是 N 末端:写在左边,C 末端 写在右边。 肽链中除肽键外还有二硫键, 它是由肽链中相应部位上两个半胱氨酸脱氢连接而 成,是肽链内和肽链间的主要桥键。 2. 二级结构 二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构象。 这种结构是以肽链内或肽 链间的氢键来维持的。常见的二级结构有α -螺旋、β -折叠、β -转角、自由绕曲等四种。 (1)α -螺旋 α -螺旋模型是 Pauling 和 Corey 等研究羊毛、马鬃,猪毛、鸟毛等α 角蛋白时提出的。如图 l-1-1 所示,其特征是:多肽链中氨基酸残基以 100°的角度围绕螺 旋轴心盘旋上升,每 3.6 个残基就旋转一圈,螺距为 0.54nm,即每个残、基沿螺旋体中 心轴上、升 0.15nm;右手旋转;多肽链内的氢键由肽链中一个肽键的一 CO 的氧原子与第 四个肽键的一 NH 的氢原子组成, 每个氢键所形成的环内共有 13 个原子, 这种螺旋称为 3. 613. 一条多肽链能否形成α -螺旋以及形成的螺旋体的稳定程度与 R 基团大小、 带电状况等有关。 如多聚赖氨酸在 pH 7.0 时,R 基团带正电相互排斥,破坏螺旋形成,而在 pH 12 时则能自 发形成α -螺旋。又如肽链内相邻残基是异亮氨酸、缬氨酸、亮氨酸等时,由于 R 基团较大, 会阻碍α -螺旋形成。多聚脯氨酸则由于肽键上不具有亚氨基氢,无法形成氢键,因此多肽 链中只要有脯氨酸残基,α -螺旋即被中断,使多肽主链产生一个“结节” 。 (2)β -折叠 分两种类型,一是平行式,即所有肽链 N 端都在同一端,另一类是反平行 式,即肽链的 N 端一顺一反地排列。 β -折叠结构的肽链几乎是完全伸展的,邻近两链以相 反或相同方向平行排列成片层状。两个氨基酸残基之间的轴心距离为 0.35nm,β -折叠结 构的氢键是由两条肽链中一条的一 C0 基与另一条的一 NH 基形成。 丝蛋白的二级结构主要是 β -折叠。如图 1-1-2 所示。

(3)β -转角 蛋白质分子的多肽链上经常出现 180°的回折, 在这种肽链的回折角上就 是β -转角结构,由第一个氨基酸残基的一 CO 与第四个氨基酸残基的一 NH 形成氢键。 (4)自由绕曲 是指没有一定规律的松散结构, 酶的功能部位常常处于这种构象区域中。 3.超二级结构与结构域 近年在研究蛋白质构象、功能与进化时,引进了超二级结构和结构域(图 1-1-3)的结构 层次。 它们是二级结构与三级结构的过渡型构象。 超二级结构是指若干相邻的二级结构中的 构象单元彼此相互作用, 形成有规则的、 在空间上能辨认的二级结构组合体。 通常有β α β 、 β β β 、α α 、β β 等。如肌球蛋白、原肌球蛋白和纤维蛋白原中有一种α α 超二级结构, 是由两股或三股右手α -螺旋彼此缠绕而成的左手螺旋构象。结构域是指多肽链在超二级结 构基础上进一步绕曲折叠成紧密的球状结构, 在空伺上彼此分隔的各自具有部分生物功能的 亚结构。一般情况下,酶的活性部位位于两个结构域之间的裂缝中。

4.三级结构 纤维状蛋白质一般只有二级结构,而球状,蛋白质在二级结构的基础上,经过超二级 结构和结构域,进一步组装成三级结构(图 1-1-4)。维持三级结构的作用力主要是一些次级 键,包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。其中疏水键在维持蛋白质的三级结构上有突出 作用。 5.四级结构 四级结构(图 1-l-5)是指蛋白质分子内具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键 和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。所谓亚单位,又称亚基,是指那些在化学上相 互独立但自身又具有特定构象的共同构成同一蛋白质的肽链。如血红蛋白有四个不同的亚 基,这 4 个亚基以一定形式结合在一起,形成特定的构象,即是四级结构。

(三)蛋白质的理化性质 1.胶体性质 蛋白质相对分子质量很大,在水溶液中所形成的颗粒具有胶体溶液的特 征,如布朗运动、 丁达尔现象、不能通过半透膜等。溶液中, 蛋白质胶体颗粒带有相同电荷, 彼此排斥;而且颗粒表面极性分子能与水分子形成一层水膜,将蛋白质颗粒相互隔开,因此

蛋白质颗粒比较稳定,不易沉淀。 2. 两性电解质 蛋白质分子除了肽链两端有自由的α -氨基和α -羧基外,许多氨基酸 残基的侧链上存有不少可解离的基团, 所以蛋白质是两性电解质。 在酸性溶液中蛋白质带正 电,在碱性淀液中蛋白质带负电。当溶液达到某一 pH 值时,蛋白质所带正负电荷相等,这 时溶液的 pH 值叫做蛋白质的等电点(pI)。一般含酸性氨基酸较多的蛋白质,等电点偏酸; 含碱性氨基酸较多的蛋白质,等电点偏碱。可以根据不同的蛋白质的等电点,用电泳法分离 蛋白质。 3.沉淀反应 如果在蛋白质溶液小加入适当试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和蛋白质 的电荷, 则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。 可引起沉淀反应的试剂有高浓度盐类 (如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等,称为盐析),有机溶剂(如酒精、丙酮),重金属盐(如硝酸 银、醋酸铅、三氯化铁等),某些生物碱试剂(如苦味酸、单宁酸等)。 4.变性 蛋白质因受物理或化学因素的影响,其分子的空间结构改变,导致其理化性 质、 生物活性都发生改变, 这种现象称为蛋白质的变性。 能使蛋白质变性的化学因素有强酸、 强碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等;能使蛋白质变性的物理因素有加热震荡或搅拌、 超声波、紫外线及 X 射线照射等。蛋白质生物活性的丧失是蛋白质变性的主要特征,变性后 的蛋白质最明显的理化性质改变是溶解度降低。变性过程中不发生肽键断裂和二硫键的破 坏,因而不发生一级结构的破坏;而主要发生氢键、疏水键的破坏,使肽链的有序的卷曲、 折叠状态变为松散无序。 5.紫外吸收 蛋白质在 280nm 的紫外光下,有最大吸收峰。这主要是由于肽链中酪氨 酸和色氨酸的 R 基团引起的。 因此可以用紫外线分光光度法测定蛋白质在 280nm 的光吸收值 来测定蛋白质的含量。 6.变构作用 含 2 个以上亚基的蛋白质分子,如果其中一个亚基与小分子物质结合, 那么不但该亚基的构象发生改变, 而且其他亚基的构象受影响也发生变化, 结果整个蛋白质 分子的构象乃至活性均会改变,这一现象称为变构作用(或别构作用)。例如,血红蛋白有 4 个亚基,当 02 与其中一个亚基结合后,即引起该亚基的构象的改变,进而又会引起另外三 个亚基构象发生变化,结果整个分子构象改变,使所有亚基更易于与氧结合,大大加快血红 蛋白与氧结合的速度。 7.呈色反应 蛋白质分子中因含有某些特殊的结构或某些特殊氨基酸残基,能与多种 化合物发生颜色反应。重要的颜色反应如表 l-1-2 所示。

(四)蛋白质的分类 1.蛋白质的化学分类 根据蛋白质的分子组成可将蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白 质两大类。简单蛋白质完全水解的产物为α -氨基酸,即只由α -氨基酸组成。因此,简单蛋 白,质又称单纯蛋白质,如球蛋白、白蛋白、组蛋白等。结合蛋白质由简单蛋白质和非蛋白 质物质两部分组成。非蛋白质部分通常称为辅基。辅基可以是核酸、糖类、脂类、色素、磷 酸,由此组成的结合蛋白质分别称为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。 2.蛋白质的功能分类 根据蛋白质的功能大体分为结构蛋白和酶两大类,结构蛋白参 与细胞结构的组成。 酶是活细胞产生的具极高催化效率的一类蛋白质, 生物体内的绝大多数 化学反应都需要在酶的催化作用下才能进行。


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