当前位置:首页 >> 能源/化工 >>

酶(Enzyme)


Chapter 3 酶 ( Enzyme )
酶的特性是什么? 为什么食物在体内很容易被消化? 为什么酶具有催化功能? 酶有哪些种类? 如何表征酶的活性? 哪些因素影响酶的活性? 生物酶与化学催化剂有何异同?

酶 (Enzyme) ---- 生物催化剂(Biocatalyst)
4.1 酶的概念、命名和分类 4.2 酶活性的表征 4.3

酶的化学本质和结构 4.4 酶的特性和催化功能 4.5 影响酶促反应速度的因素 4.6 酶与化学催化剂的比较

酶的概念、命名和分类 Concept about enzyme
1850s 巴斯德(Pasteur) 研究酿酒酵母 1878年 Kühne给出统一名词“Enzyme” 1897年Büchner阐明发酵是酶作用的化学本质。1911年诺贝尔化学奖。 1913 年 Michaelis & Menten, 提出酶动力学(Enzymatic kinetics) 1926 年Sumner第一次从刀豆中提出了脲酶结晶,证明其具有 蛋白质的一切性质。 (1946 Nobel prize in chemistry) 1979 年多元淀粉酶的空间结构,460 AA. 1982 年 核酶(Ribozyme) (1989 Nobel prize in chemistry) Boyer和Walker阐明了三磷酸腺苷合成酶的机理(1997年Nobel prize in chemistry) 4000多种酶已被鉴定 抗体酶、寡聚酶、同工酶、诱导酶、金属酶

路易斯·巴斯德(Louis Pasteur)
微生物学家、化学家,微生物学的奠基人之一。
★ 1848年研究酒石酸的旋光性,发现酒石酸有右旋和左旋现象及内消旋体和 外消旋体,这一发现对结构化学的发展具有重要影响。后提出分子不对称性理 论,开创了立体化学研究的途径。发现生物体对这两种不对称性的晶体具有明 显的选择性。 ★ 证实发酵作用都是由于微生物引起,加热可以杀灭微生物,并应用“巴氏消 毒法”在各种食物和饮料上。 ★ 证实传染病都是微生物在生物体内的发展引起。 ★ 提出了预防接种措施,认为传染病的微生物在特殊的培养之下可以减 轻毒力,变成防病的疫苗。

路易斯·巴斯德(Louis Pasteur)
1822年12月27日-1895年9月28日

法国微生物学家、化学家、 微生物学的奠基人之一。 “进入科学王国的最完美无缺的人”

詹姆士·萨姆纳 James Batcheller Sumner
"for his discovery that enzymes can be crystallized"
The Nobel Prize in Chemistry 1946
Cornell University Ithaca, NY, USA b. 1887 d. 1955

O=C 尿素

NH2 NH2

+ H2O

脲酶

2 NH3↑ + CO2↑

The Nobel Prize in Chemistry 1989
"for their discovery of catalytic properties of RNA"

Sidney Altman
Yale University New Haven, CT, USA b. 1939

Thomas R. Cech
University of Colorado Boulder, CO, USA b. 1947

rRNA

酶的催化
反应速率

双氧水裂解

Naming enzyme
1. 习惯命名法:
● 催化反应的底物 (Substrate): 淀粉酶 (Amylase)、蛋白酶 (Proteinase/Protease) ● 催化反应的性质和类型 (Reaction type): 水解酶 (Hydrolase) ● 以上两种结合 : 琥珀酸脱氢酶、乙醇脱氢酶

2. 系统命名法:Standard naming
Two Substrates ( : ) and Reaction type 例如: 习惯命名: 乙醇脱氢酶 系统命名:乙醇 :NAD+ 氧化还原酶 催化反应:乙醇 + NAD+ 乙醛 + NADH

Enzyme classification
根据酶催化反应类型 分为6大类
系统命名 编号

氧化还原酶: 1 转移酶: 2 水解酶: 3 裂合酶: 4 异构酶: 5 合成酶(连接酶): 6 如: EC 1.1.1 (Enzyme Commision) 氧化还原酶,作用于CHOH基团,受体是NAD+或NADP+

酶活性的表征
Activity unit(活力单位)
在规定条件下,每分钟催化一微摩尔 (μmol)底物转化为产物的酶量为一个 酶活力单位(IU or U)。

Specific activity (比活力 )
指每毫克蛋白质所具有的酶活力单位 (U/mg protein )

核酶的比活性如何表达?

酶的化学本质
蛋白酶 核酶
除了有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质 经酸碱水解的最终产物是氨基酸 能被蛋白酶水解而失活 是具有空间结构的生物大分子 能使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活 是两性电解质,有等电点 具有胶体性质,不能通过半透膜 具有蛋白质的化学呈色反应

酶的化学组成
单纯蛋白酶 结合蛋白酶 酶蛋白(apoenzyme) 决定了底物的类型 全酶
(底物专一性)

辅助成分: 辅酶(辅基)决定了酶促反应的类型 (反应专一性) 金属离子
辅酶的前体 :多数是水溶性B族维生素 金属酶中的金属离子:Fe2+/Fe3+, Cu+/Cu2+, Zn2+, Mn2+, Co2+ 金属激酶中的金属离子: Ca2+, Mg2+, K+, Na+ For instance: Mg2+ activates DNA polymerase

酶的组成
辅酶
多 元 体



金属离子 维生素

金属离子可维持构形
哪些氨基酸具有 可与金属离子结 合的官能基?

金属离子

锌铜铁 锰钴镍
部分蛋白质构造要再加上某金属离子

为什么要用辅酶 ? 辅酶
20种氨基酸的官能基强度不足供酶反应使用 ! 找帮手

1. 改变蛋白质构形: Coenzyme Carboxypeptidase Hexokinase ATP 2. 基团转移暂存区: Dehydrogenase NADH 3. 提供强力反应基团 : Pyruvate Vit.B1 Decarboxylase (thiamine)

[ Cofactor ] Zn

Zn


辅酶
NAD+(辅酶 )


功能
传递质子和电子 传递质子和电子 基团转移 一碳基团转移 酰基转移 CO2转移 转氨基 异构化

前体维生素
B5(烟酰胺) B2(核黄素) B1(硫胺素) B11(叶酸) B3(泛酸) B7(生物素) B6(吡哆素) B12(钴维素)

全酶
脱氢酶 脱氢酶 脱羧酶 合成酶 合成酶 羧化酶 转氨酶 变位酶 丙酮酸脱氢酶系 氧化还原酶及脱氢酶

FAD和FMN(黄素辅酶) TPP(硫胺素焦磷酸酯) 四氢叶酸(THFA) 辅酶A 生物素 磷酸吡哆素 辅酶B12 硫辛酸 泛醌(辅酶Q)

传递氢和 转移乙酰基 传递质子和电子

B5

+

维生素PP: 烟酸和烟酰胺 又称抗癞皮维生素

+

烟酸

烟酰胺

1

NAD+ / NADH 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 辅酶
烟酰胺
功能部分

腺嘌呤

NAD+ / NADH 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸
烟酰胺
功能部分

腺嘌呤 +

NAD+
脱氢酶的辅酶 质子和电子的传递体

NADP+ 辅酶

辅酶

NAD+

NADH

氧化型

还原型

NAD+

吸收光谱

辅酶NADH
NAD+ NADH NAD+/NADH 的转换可以 耦合 340nm 吸光度变化: NADH

Dehydrogenase(脱氢酶) Glyceraldehyde-3-P deHase 所有的脱氢酶都以 NADH 或 NADPH 为辅酶 都有相似的NAD+ 结合domain(同源化)

黄素腺嘌呤二核苷酸( FAD )和黄素单核苷酸(FMN)

2
核黄素

异吡咯嗪环 核黄素 B2

黄素单核苷酸(FMN)

脱氢酶的辅酶

质子和电子的传递体

黄素腺嘌呤二核苷酸( FAD )

3 辅酶A ( Coenzyme A、 CoA )
B3

乙酰化酶的辅酶 传递酰基

4
CH3
醌环

氧化型醌Q

(CH2–CH=C–CH2)n n=10 异戊烯结构

自由基半醌(QH)

辅酶Q(泛醌) 简写: CoQ10

线粒体呼吸链氧化还原酶的辅酶 电子传递体

有3种氧化还原形式 还原型氢醌(QH2)

5

四氢叶酸(FH4或THFA)
合成酶的辅酶,前体是叶酸,B11

叶酸在体内必须转变成四氢叶酸(FH4或THFA)才有生理活性。

6 焦磷酸硫胺素(TPP)
脱羧酶的辅酶,前体是硫胺素,B1

焦磷酸硫胺素 主要功能是催化酮酸的脱羧反应

7 磷酸吡哆素
转氨酶的辅酶 前体是吡哆素,吡哆素有三种存在形式:

在机体组织内维生素B6多以其磷酸酯的形式存在, 参与氨基酸的转氨、某些氨基酸的脱羧以及半胱氨酸的脱巯基作用。

7

生物素
羧化酶的辅酶

功能是CO2的传递体

酶的催化特性
高效性 选择性:反应专一性 底物专一性:结构专一性 手性专一性 几何专一性 反应条件温和

酶的催化特性----高效性
Rates of enzyme catalysis for some enzymes
Enzyme Carbonic anhydrase 碳酸酐酶 Acetyl cholinesterase 乙酰胆碱脂酶 Penicillinase 青霉素酶 Chymotrypsin 胰凝乳蛋白酶 Substrate CO2, HCO3Acetylcholin e Penicillin Protein Rate in molecules/sec 600,000 25,000 2,000 100

转换率 (kcat)/s-1:表示酶的催化效率,是指在一定条件下每秒钟每个酶分 子转换底物的分子数, 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。

酶的催化特性----高效性

2

在酶的作用下,反应速率能提高106—1012 倍 如果没有酶催化的话,一餐饭需要50年才能消耗

Pt

H2 + O2

H2O

催化剂
能够降低反应的

活化能
( Active Energy) ? G = ? H - T?S

酶作用在于降低反应活化能

酶能显著地降低活化能,故能表现为高度的催化效率

酶的催化特性----专一性

酶与化学催化剂的比较

酶的结构特点
活性部位: 结合部位:与底物形成复合物 催化部位:激活底物,降低过渡态活化能 调控部位:调节酶促反应的速率或方向

诱导—镶嵌模型

底物接近酶时 酶的活性中心 底物进入酶时

葡萄糖底物

己糖激酶

关闭活性部位 活性部位

测定酶的活性中心
(1)蛋白酶水解法 (2)化学修饰法 (3)X - 射线晶体衍射法 (4)基因定点突变技术
酶活性中心的必需基团: Ser(羟基)、Cys(巯基)、His(咪唑基)、 Asp(羧基)、Glu(羧基)、Lys(氨基)、 Tyr(酚羟基)

酶的催化反应
酶分子提供一个空间 此空间可稳定过渡状态的生成 过渡状态可很快转变成生成物

酶的活性空间

Without enzyme

With enzyme

酶的活性区
酶的活性区为何可降低活化能? 是一个魔术口袋 (1)可稳定过渡状态



(2)防止水分子干扰 (3)具高反应性基团 (4)有辅酶帮助反应

酶 催 化 的 定 向 效 应

举例一:溶菌酶 Lysozyme
弗莱明(Fleming)鼻粘液中发现 129 AA,4 对二硫键 MW=13930 pI=11.0 Km=0.006mM (6-N-乙酰-葡萄糖胺) 存在于鸡蛋清及动物眼泪中。催化某些细菌细 胞壁多糖的水解,从而溶解细菌的细胞壁。 活性中心Glu35的-COOH提供质子;Asp52稳定 正碳离子。

The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1945

Sir Alexander Fleming

Penicillin

溶菌酶的作用机制

溶菌酶的作用机制

丝氨酸蛋白酶
胰蛋白酶 (trypsin) 消化酶 胰凝乳蛋白酶 (chymotrypsin) 弹性蛋白酶 (elastase) 血凝级联 凝血酶 (thrombin) 细菌蛋白酶 枯草杆菌蛋白酶 (subtilisin) 纤溶酶 (plasmin) 组织溶酶原激活剂 (tissue plasminogen activator tPA) 其它有关酶类

丝氨酸蛋白酶

举例二:胰凝乳蛋白酶 Chymotrypsin
活性中心由 Ser195、 His57、 Asp102 组成; MW=25000 245 AA Ser195的活性中心确定:用 DIFP(二异丙基氟磷酸) 进行化学修饰。 (有机磷杀虫剂) His57的催化活性确定:用不可逆抑制剂 TPCK(N对甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲基酮) 。 水解过程分酰化和脱酰两个阶段。

胰 凝 乳 蛋 白 酶

胰凝乳蛋白酶

亲核进攻

胰凝乳蛋白酶 (Chymotrypsin)

胰凝乳蛋白酶 (Chymotrypsin)

Carboxypeptidase

羧肽酶

酶促反应动力学 Enzymatic kinetics
S+E ES P+E

米氏方程

Michaelis-Menten equation (1913)
[S] V = Vmax Km + [S]

酶的动力学
改变基质浓度 再看活性变化
Vmax



火药包

底物浓度[S]

酶动力学的基本出发点:

ES 的生成量与消失量相等, [ES] 浓度成一稳定状态。

单分子酶促反应的米氏方程及Km

? ? ES ? k 2 ?→ E + S ←? ?→ P + E k ?1
k1

米氏方程:

V max [S ] v = K m + [S ]

米氏常数:

Km

k ?1 + k 2 = k1

推导原则:从酶被底物饱和的现象出发,按照
“稳态平 衡”假说的设想进行推导。

酶反应速度与底物浓度的关系曲线

米 氏 方 程 的 推 导

[S ]

S +E

[Et ] ? [ES ]

? k1 ? ?→ ←?1 k?

ES

[ES ]

? ?→ P + E
k2

[ES]生成速度: v1

= k1 ([Et ] ? [ES ])[S ] ,[ES]分解速度: v2 = k ?1 [ES ] + k2 [ES ]

当酶反应体系处于恒态时: v1 即: 令:

k1 ([Et ] ? [ES ])[S ] = k?1 [ES ] + k2 [ES ]
k ?1 + k2 = Km k1

[Et ][S ] ? [ES ][S ] = k?1 + k2 [ES ] k1 则: K m [ES ] + [ES ][S ] = [E t ][S ]

= v2



经整理得:

[ES ]

=

[Et ][S ] K m + [S ]

(1)

由于酶促反应速度由[ES]决定,即

v = k2 [ES ]

,所以

[ES ] =

将(2)代入(1)得: 当[Et]=[ES]时,

[Et ][S ] v = k2 K m + [S ]
所以



v

=

k2 [Et ][S ] (3) K m + [S ]

v k2

(2)

v = Vm

将(4)代入(3),则:

Vmax [S ] v= K m + [S ]

Vm = k2 [Et ]

(4)

酶动力学公式的意义

零级反应 一级反应

与 酶 的 量 成 正 比 [S] = 固定高浓度

[S] = 低浓度

高浓度

Km:底物亲和力指标

不同底物

不同亲和力

米氏常数的意义
* 当v=Vmax/2时,Km=[S]( Km的单位为浓度单位) * 是酶在一定条件下的特征物理常数,通过测定Km的
数值,可鉴别酶。

* 可近似表示酶和底物亲合力,Km愈小,E对S的亲合
力愈大,Km愈大,E对S的亲合力愈小。

*在已知Km的情况下,应用米氏方程可计算任意[s]时的
v,或任何v下的[s]。(用Km的倍数表示)
练习题:已知某酶的Km值为0.05mol.L-1,要使此酶所催化的反 应速度达到最大反应速度的80%时底物的浓度应为多少?

动力学实验操作
取一定量的酶 加入各种不同浓度的底物 在一定时间内测 生成物的量(p/t) 建立x,y 轴,作图 Y = 1/2 Vmax时,求其x(即[S])即得 (x轴) (y轴)

1/2 Vmax

Km = -1/x

双倒数作图法

-x

米氏常数的测定
基本原则: 将米氏方程变化成相当于 y=ax+b 的直线方程, 再用作图法求出Km。 例:双倒数作图法(Lineweaver-Burk法) 米氏方程的双倒数形式: 1 Km 1 1 — = —— . — + ——
v Vmax [S] Vmax

酶的重要特征参数
一些酶的Km值
● pH ● 最佳温度 ● 分子量 ● 等电点 ● K m值

过氧化氢酶 脲 酶 己 糖 激 酶 蔗 糖 酶 胰凝乳蛋白酶

底物
H2O2 尿素 葡萄糖 果糖 蔗糖 绵子糖 N-苯甲酰酪氨酰胺 N-甲酰酪氨酰胺 N-乙酰酪氨酰胺 甘氨酰酪氨酰胺

Km(mmol/L)
25 25 0.15 1.5 28 350 2.6 12.0 32.0 122.0

影响对酶反应速度的因素
1、酶浓度
当S足够过量,其它条件固定且无不利因素时,v=k[E]

2、底物浓度 3、pH
(最适 pH的概念)

4、 温度 (最适温度的概念) 5、激活剂 6、抑制剂

pH 对酶反应速度的影响
胰蛋白酶 ?过酸过碱导致酶蛋白变性; ?影响底物分子解离状态; ?影响酶分子解离状态; ?影响酶的活性中心构象。 胃蛋白酶

最适 pH

温度对酶反应速度的影响
? 在达到最适温度以前,反应速度随 温度升高而加快; ? 酶是蛋白质,其变性速度亦随温度 上升而加快; ? 酶的最适温度不是一个固定不变的

最适温度
常数。

激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活性的物质,称为酶的激活剂(activator) 类别
金属离子:K+、Na+、 Ca2+、Mg2+、Zn2+、Fe2+ 阴离子: Cl-、Br- 、CN-、PO43有机分子 还原剂:抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽 金属螯合剂:EDTA(乙二胺四乙酸)

抑制剂对酶作用的影响
由于酶的必需基团化学性质的改变,但酶未变 性,而引起酶活力的降低或丧失,称为酶的抑制作 用(inhibition)。 类型:不可逆抑制剂 可逆抑制剂 应用:研制杀虫剂、药物 研究酶的作用机理,确定代谢途径

抑制剂类型和特点
不可逆抑制剂(Irreversible inhibition) 可逆抑制剂(Reversible inhibitor)
竞争性抑制(Competitive inhibitor) 非竞争抑制(Noncompetitive inhibitor) 反竞争性抑制(Uncompetitive inhibitor)

竞争性抑制

抑制程度取决于: 底物及抑制剂的相对浓度

竞争性抑制动力学

竞争性抑制作用动力学

非竞争性抑制

非竞争性抑制动力学

非竞争性抑制作用动力学

反竞争性抑制

反竞争性抑制作用动力学

三种可逆抑制的比较
竞争性性抑制: [I]只与自由的[E] 结合,会与[S] 竞争; [S]增加可克服[I] 的抑制 非竞争性抑制: [I]可与自由的[E] 或已占据有[S] 的[ES]结合; [S]增加不能克服 [I]的抑制 反竞争性抑制: [I]只能与[ES]结 合;

[S]增加反而有利 于[I]的抑制

非专一性不可逆抑制剂

不可逆抑制剂

专一性不可逆抑制剂

● 非专一性不可逆抑制剂:
1. 有机磷化合物:与胆碱酯酶结合,使乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱,引起
神经中毒,称为神经毒剂。如:对硫磷、敌百虫、敌敌畏

2. 有机汞、有机砷化合物:与含巯基的酶或含硫辛酸辅酶的酶结合,从而使酶
失活。如:氯汞苯甲酸、路易斯毒气(CHCl=CHAsCl2)、

3. 重金属盐(Ag+, Pb2+, Hg2+):使酶蛋白变性失活。 4. 烷化剂:使酶中-SH 烷化,失活。如:碘乙酸、2、4-二硝基氟苯 5. 氰化物、硫化物和CO:与酶中的金属离子络合。如:氰化物与铁卟啉中的
Fe 2+络合,阻抑细胞呼吸。

6. 青霉素:与糖肽转肽酶的Ser结合,使酶失活。

核 酶
原生动物嗜热四膜虫 的rRNA基因 转录时发现: rRNA的前体不稳定,在鸟苷(或 5‘-GMP)和Mg2+ 存在下切除自身 的413个核苷酸的内含子,使两个外 显子拼接起来,成为成熟的rRNA。 自我剪接(self-splicing) L19RNA: 既有RNA酶活性, 又有RNA聚合酶活性。

Cech提出(Ribozyme)

核酶的种类
催化分子内反应: 自我剪接 自我剪切 催化分子间反应
RNA: 是一种既能携带遗传信息, 又有生物催化功能的生物分子。

人工合成酶
抗体酶(Abzyme) 杂化酶(Hybrid enzymes) 同工酶(Isoenzymes) 诱导酶(Induced enzymes) 多酶体系(Multienzyme system)

抗体酶 (Abzyme)
具有催化能力的免疫球蛋白,又称催化性抗体 理论基础: 1. 抗体蛋白的特性 2. 酶活性中心与底物过渡态结合理论

抗体酶 (Abzyme)
制备: (1)过渡态类似物(半抗原)的构建; (2)抗原的制备; (3)用单克隆抗体筛选技术制备抗体酶。
多克隆抗体和单克隆抗体 运用杂交瘤技术生产单克隆抗体

杂交瘤技术
单克隆抗体的制备: 1975年Kohler and Milstein 将来自脾脏、能产生抗体的B细胞与B细胞来源的骨髓瘤 细胞进行融合,制备能分泌预期特异性抗体的无限增殖 化杂交瘤细胞。 单克隆抗体的应用: 医疗诊断(ELISA) 生物导弹 食品安全(ELISA)

杂化酶
以天然蛋白质为母体,经化学方法引进适 当的活性部分,形成新的“人工酶”。 类型: (1)以具有特异性识别功能的蛋白为母体, 引进催化功能部分。如:抗体杂化酶 (2)以具有催化活性的蛋白为母体,引进特 殊识别功能部分。如:核酸水解杂化酶

酶 原(Zymogen 或 Proenzyme)
消化系统: 酶原
胰凝乳蛋白酶原
(Chymotrypsinogen)

激活酶
胰蛋白酶 肠激酶/Ca2+ 胃酸 胰蛋白酶 胰蛋白酶

合成部位
胰脏 胰脏 胃 胰脏 胰脏

胰蛋白酶原
(Trypsinogen)

胃蛋白酶原
(Pepsinogen)

羧肽酶原 A
(Procarboxypeptidase A)

弹性蛋白酶原
(Proelastase)

酶 原(Zymogen 或 Proenzyme)
凝血机制:
1. 被伤害的血管收缩以减少血液的流失; 2. 血小板粘聚形成栓塞堵住伤口; 3. 通过一连串酶原激活反应和凝血因子的作用使 血液凝聚。酶的“级联”作用,12种蛋白质凝血因


同工酶 (Isoenzymes)
是指催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构、理化 性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。 乳酸脱氢酶(Lactate dehydrogenase) 同工酶 LDH 乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+ MW 130,000 — 150,000, 4个亚基, 分为两类:骨骼肌型(M)和心肌型(H)。 动物中有5种LDH同工酶:HHHH,HHHM, HHMM,HMMM,MMMM。

酶工程及其应用
酶工程的研究内容:
酶的固定化 酶的化学修饰 用重组DNA技术大量生产酶 酶基因修饰 设计新酶

酶工程 (enzyme engineering)
一、化学酶工程
将酶学和工程学相结合, 产生了酶工程领域。 酶工程主要研究酶的生产 、纯化、固定化技术、酶分 子结构的修饰和改造以及在 工农业、医药卫生和理论研 究等方面的应用。 ? 天然酶 ? 固定化酶 ? 化学修饰酶 ? 人工模拟酶

二、生物酶工程
? 克隆酶 ? 突变酶 ? 新酶

固定化酶 (immobilized enzyme)
将水溶性酶用物理或化学方法处理,固定于高分子支持 物(或载体)上而成为不溶于水,但仍有酶活性的一种酶制剂 形式,称固定化酶。

吸附法 共价法

包埋法 交联法

酶的化学修饰
基本目的: 提高酶的稳定性和溶解性, 不改变酶的活性中心。 作用基团:
氨基、 羧基、 羟基(丝氨酸、苏氨酸)、 酚基(酪氨酸)、 咪唑基(组氨酸)、 胍基(精氨酸)、 吲哚基(色氨酸)、 硫醚基(蛋氨酸)、 巯基、二硫键

酰化反应 烷基化反应 氧化还原反应 芳香环取代反应

酶的改造和模拟
酶的改造:功能基团的化学修饰酶
酶蛋白侧链的化学修饰 酶分子内或间的交联反应

酶的模拟:根据酶作用的原理摸拟酶的活性中心和催化
机理,用化学方法制备结构较简单,高效、高选择性、稳 定性能好的新型催化剂,可以是无机化合物、有机化合物 或小肽。

人工模拟酶 β-benzyme
催 化 侧 链

环糊精分子 结构

环糊精

环糊精结构 模型

模拟胰凝乳蛋白酶

生物酶工程示意图
遗传设计

酶的蛋白质结构功能

新酶分子蓝图 选择性修饰方案 DNA重组 技术

新酶 克隆酶 效用 发 展 突变酶

遗传修饰

DNA重组 技术

酶基因

产品

酶的应用
(1)合成或拆分手性化合物 (2)非水相催化 (3)环境的生物修复

(1)合成或拆分手性化合物
a. D,L-氨基酸的合成与拆分
α-氨基经乙酰化后,用羧肽酶或酰化酶水解,得 L- α-氨基酸; 蛋白酶水解L-氨基酸形成的酯键;

b. 其它手性酸、酯或醇的合成与拆分
芳香酸、2-戊醇、L-乳酸等

(2)非水相催化 Biocatalysis in non-aqueous phases
基本条件: 必须维持酶分子周围形成水化层的结合水,否则 酶的构象将遭受破坏,导致酶失活。 有机溶剂体系:
A. 均相体系,如甲醇、乙醇、丙酮、四氢呋喃、二甲基 甲酰胺、二氧六环; B. 两相体系,如烃类、酯类等; C. 悬浮体系,非极性有机溶剂和固体酶

有机溶剂中的酶促反应
A. 酯化反应 B. 形成酰胺键反应 C. 形成过氧酸反应 D. 氧化还原反应 E. 形成糖苷键反应

(3)环境的生物修复 Environmental Bioremediation
A. 含酚废水的处理 B. 含多氯联苯(PCBs)土壤的生物降解 C. 石油污染水域或土壤的生物修复 D. 活性污泥的应用

有机污染物
石油泄漏 有机农药 含磷洗涤剂 生活污水 造纸、印染、 酿造业的污水

环境激素

活 性 污 泥 处 理 的 基 本 原 理 图


相关文章:
酶简介
酶简介_高二理化生_理化生_高中教育_教育专区。酶简介酶(enzyme)由生物体内细胞产生的一种生物催化剂。由蛋白质 组成(少数为 RNA) 。能在机体中十分温和的条件...
关于酶enzyme的一些定义
4. Multienzyme complex(多复合物)or Multienzyme system(多 体系):由几种具有不同催化功能的彼此聚合而成。 5. Multifunctional enzyme( 多功能 )or ...
Enzyme(酶)知识点总结
酶化学(Enzyme) 1、 酶的定义:是指由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。大 多数有蛋白质组成(少数为 RNA) 。 2、 1) 2) 3) 4) 5) 酶的特性: ...
酶 的介绍
酶酶(酵素)指具有生物催化功能的高分子物质。在酶的催化反应体系中,反 应物...来源所谓酶(Enzyme),在希腊语里,就是存在于酵母(zyme)中的意思。也就是, 在...
生物化学-酶化学
酶化学(一)名词解释 1. 全酶(holoenzyme)与酶蛋白(apoenzyme) 2. 米氏常数(Km 值,Michaelis constant) 3. 底物专一性(substrate specificity) 4. 绝对专一性...
Enzyme-酶
Enzyme-_英语学习_外语学习_教育专区。专业英语 生物Enzyme Enzyme as catalysts 作为催化剂 Enzymes are catalysts(催化剂) that change the 催化剂) 是...
酶学工程 酶(enzyme)是生物体内多数反应的一种生物催化剂,除少数 RNA 外几乎都是 ) 蛋白质。酶不改变反应的平衡,它只是通过降低活化能加快化学反应的速度。酶 ...
酶类 名词解释
酶类 名词解释酶(enzyme):生物催化剂,除少数 RNA 外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡,只是 通过降低活化能加快反应的速度。 脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中...
的作用用途的作用用途隐藏>> 科技名词定义中文名称: 英文名称:enzyme 定义: 催化特定化学反应的蛋白质、RNA 或其复合体。是生物催化剂,能通过降低反应的...
更多相关标签:
enzyme | holoenzyme | restriction enzyme | enzyme水果酵素粉 | enzyme wash | shoyo enzyme | enzyme activity | enzyme react |